Биохимия мяса

Биохимия мяса изучает химический состав тканей и органов сельскохозяйственных животных и процессы, происходящие в этих тканях и органах после убоя и при технологической переработке.

Мясом называют комплекс тканей животных, в состав которого входят мышечная, соединительная, хрящевая, костная и жировая ткани. Кроме того, в мясе всегда присутствует небольшое количество нервной ткани.

Соотношение перечисленных тканей колеблется и зависит от вида скота, породы, пола, возраста животного, его упитанности и также анатомического происхождения мяса.

Преобладающей в мясной туше является мышечная ткань. С повышением упитанности увеличивается количество жировой ткани. Количество соединительной и костной тканей увеличивается с возрастом животного. У взрослого скота соединительная ткань более плотная, чем у молодых, так как с возрастом начинается интенсивный рост коллагеновых и эластиновых волокон. В свиных тушах соединительная ткань более мягкая, чем в говяжьих и бараньих.

Пищевая ценность зависит от соотношения тканей, входящих в его состав. Мышечная ткань обладает наибольшей питательной ценностью. Жировая ткань делает мясо высококалорийным продуктом. Чем больше в мясе соединительной ткани, тем меньше его пищевая ценность и тем больше жесткость.

Химический состав мышечной ткани

Мышечная ткань составляет более 42% веса тела сельскохозяйственных животных. Поперечно-полосатая и гладкая мускулатура является главной тканью организма животных.

Скелетная мускулатура и мышцы внутренних органов обеспечивают возможность выполнения важных физиологических функций: движение, кровообращение, дыхание, поддержание тонуса сосудов, выделение экскретов и т. д.

Сократительная функция мышц обусловлена возможностью превращения в мышечных волокнах химической энергии биохимических процессов в механическую работу.

Химический анализ мышц показывает, что в их состав входят как органические, так и неорганические соединения; выделено и описано более 80 различных веществ.

Благодаря классическим работам А.Я. Данилевского, Хали-буртона, Т. Барановского, А. Сент-Дьердьи и других исследователей, подробно изучены специфические белки мышечной ткани и их свойства. В.С. Гулевич, Г. Эмбден, С.Е. Северин и другие изучили специфические экстрактивные вещества мышц. В.А. Энгельгардт выявил ферментативные свойства мышечных белков. Подробно исследованы группы безазотистых веществ - углеводов и жиров, а также минеральных соединений.

Органами, обеспечивающими возможность перемещения тела в пространстве и выполнения животными физической работы, являются, как известно, поперечно-полосатые мышцы. Структурной единицей скелетной мышцы следует считать многоядерное мышечное волокно, длина которого может доходить до 12 см при диаметре 20 - 100 ц (0,02 - 0,1 мм). Собственно сократительными элементами мышечной ткани являются миофибриллы - волокнистые образования, расположенные в форме пучков нитей в саркоплазме мышечного волокна.

При микроскопическом исследовании миофибриллы скелетных мышц обнаруживают характерную поперечную исчер-ченность, зависящую от оптической неоднородности входящих в их состав белковых веществ.

В саркоплазме мышечного волокна, наряду с другими включениями, имеющими различное значение, обычно можно обнаружить глыбки гликогена и капельки липоидов, играющих роль запасного энергетического материала (табл. 6).

Белки мышечной ткани. Белки являются главной составной частью мышц. Общее количество их достигает 20%. Одни из них приближаются по свойствам к альбуминам, другие - глобулинам, но имеют и свои специфические свойства.

Таблица 6. Химический состав мышц млекопитающих

Белки мышц можно разделить на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.

К белкам саркоплазмы относятся миогены, миоглобин, глобулин X и миоальбумин.

Миогены - белки, близкие к альбуминам. Известны два представителя этих белков - миоген А и миоген В. Они получены в кристаллическом виде. Количественно миоген В преобладает над миогеном А.

Миогены хорошо растворимы в воде и солевых средах с низкой ионной силой и легко извлекаются из мышц. Впервые в кристаллическом состоянии миогены были получены Т. Барановским в виде гексагональных пирамид. В. А. Энгельгардт в 1939 г. впервые обнаружил ферментативные свойства миогена А. Ему удалось показать, что мионен А проявляет свойства фермента альдолазы и расщепляет фруктозо-1,6-дифосфат на две фосфот-риазы: 3-фосфорно-глицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон. В миогене А были обнаружены также ферменты - фосфоглюкомутаза, дегидрогеназа глицеральдегидфосфата, изомераза фосфотриоз и др.

Миоген В ферментативной активностью не обладает. При денатурации миоген В выпадает в виде нерастворимого соединения - миогенфибрина.

Миоглобин - красный дыхательный пигмент мышечной ткани, осуществляет перенос кислорода к окислительным системам клеток. В мышцах содержится около 2% миоглобина в пересчете на сухой остаток. У морских животных его содержание может достигать 20%. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 остатка аминокислот. Молекулярная масса белка составляет 17 тыс. Активной частью молекулы миоглобина является гем. Миоглобин с кислородом образует оксимиоглобин. У человека и наземных позвоночных с миоглобином связывается около 14% всего кислорода.

Глобулин X - гетерогенный белок, который остается в мышечной ткани после выделения миогеновой фракции. По химическим свойствам напоминает глобулины. Обладает ферментативными свойствами. Составляет в среднем 20% общего количества белков ткани.

Миоальбумин по химическим свойствам сходен с альбуминами крови. Им богаты мышцы эмбрионов и гладкие мышцы.

К белкам миофибрилл относятся миозины, актин, актомиозин и тропомиозин.

Миозины относятся к белкам, близким к глобулинам. Они хорошо растворимы в растворах солей. Этим пользуются при выделении миозинов из мышц (растворы 0,6 М KCI, 0,04 М NaHCOg и др.). Вместе с тем миозины растворимы в некоторой степени и в воде. Миозины способны к кристаллизации. В последние годы методом ультрацентрифугирования было установлено, что молекулярная масса миозина может достигать 840000. В водных растворах миозины обладают высокой вязкостью (почти в 10 раз большей, чем миогены) и легко образуют студни. Растворы миозинов обнаруживают двойное лучепреломление. Миозины под действием протеиназ распадаются на субъеденицы: ТММ и ЛММ. Первая - тяжелый меромиозин (ТММ) имеет молярную массу 230000, вторая - легкий меромиозин (ЛММ) - 100000.

Миозины легко вступают во взаимодействие со многими веществами с образованием биокомплексов. Известны комплексы миозинов с гликогеном, холестерином, фосфатидами. Комплексы миозина с АТФ, с калием, кальцием и многими другими веществами изучены в последнее время. В мышцах количество связанного с белками холестерина достигает 80% от общего его содержания, а фосфатидов - до 25%.

Важнейшим свойством миозина является его способность расщеплять АТФ на АДФ и молекулу Н₃РО₄ и, следовательно, проявлять функцию фермента аденозинтрифосфатазы. Это свойство было открыто В.А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (1939 -1941).

Реакция расщепления АТФ сопровождается освобождением значительных количеств энергии, используемой в акте мышечного сокращения. Миозин обладает также свойством дезаминазы, принадлежит специальному белку - глобулину, связанному с миозином в комплексе.

Тропомиозин. К числу водорастворимых миофибрилляр-ных белков относится тропомиозин, выделенный из мышц в 1946 г. Он получен в кристаллическом виде, обладает способностью переходить при отсутствии солей в очень вязкий гель, в котором обнаруживаются нити длиной до 3000 А и шириной до 250 А. Изоточка тропомиозина при pH 5,1. Различают тропомиозин А и тропомиозин В. Тропомиозин содержит до 18 аминокислот. В числе их преобладают глутаминовая кислота, лизин и аланин. Особенно много тропомизина в мышцах гладкой мускулатуры. Молекулярный вес 55000.

Актин - белок, растворимый в воде, извлечен из мышц Штраубом в 1942 г.

Растворы актина очень вязки и легко переходят в студни. В мышцах актин существует в двух формах: глобулярной и фибриллярной. Поэтому различают актин Г и актин Ф.

Актин Г легко переходит в актин Ф под воздействием различных солей, например KCI. Фибриллярная форма актина называется еще активной формой, так как она легко вступает в связь с миозином с образованием белкового комплекса - актомиозина.

Актомиозин. Основной сократительный блок мышечного волокна с молярной массой порядка 2x10⁷. Он образуется из актина Ф и тяжелого миромиозина. Может быть получен и искусственно при смешивании этих белков в отношении 5:2. Актомиозин сохраняет свойства миозина - двойное лучепреломление и функцию фермента аденозинтрифосфатазы. Вместе с тем, добавление АТФ к раствору актомиозина вызывает уменьшение вязкости и исчезновение двойного лучепреломления - это объясняется образованием сложного биокомплекса актин-миозин-АТФ с соотношением компонентов 1:1:1. Актомиозин нерастворим в воде, но способен к набуханию и образует студни. Под действием АТФ в присутствии ионов магния и фермента изомеразы актомиозин подвергается диссоциации на актин и миозин.

В мышце найдены также другие белки типа альбуминов. К ним относятся, по-видимому, многие белки, обладающие ферментативными функциями при гликолизе, тканевом дыхании, гидролизе, переносе фосфатных групп и т. д.

Нерастворимые в воде и в солях белки стромы - миостро-мины - были описаны А. Я. Данилевским и, по-видимому, представляют собой посмертно измененные белки мышечной плазмы.

Склеропротеины, а также коллаген и эластин входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки. В межклеточном пространстве мышечной ткани встречаются муцины и мукоиды, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков.

Особенностью белков этой группы является удлиненная форма молекулы, обусловленная параллельно расположенными полипептидными цепями. При нагревании с водой коллаген, на долю которого приходится около 30% белков животного организма, образует клей, или желатин. Он имеет фибриллярное строение и состоит главным образом из нитевидных частиц (про-тофибрил).

Он не растворяется в холодной воде, растворах солей, слабых кислот и щелочей, в органических растворителях.

Молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек, скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют тре тичную структуру коллагена с молекулярной массой около 360 тыс., длиной 280 нм и диаметром 1,4 нм.

Эластин входит в состав эластических волокон. Он не растворяется в холодной и горячей воде, в растворах солей, разведенных кислотах и щелочах. В противоположность коллагену из эластина не образуется желатин. Молекула эластина состоит из двух компонентов: а-протеина (молярная масса 60 - 84 тыс.) и Р-протеина (молярная масса 5,5 тыс.). По аминокислотному составу эластин относится к неполноценным белкам. В нем отсутствуют триптофан, метионин, очень мало лизина, зато содержатся специфические аминокислоты - десмозин и изодесмозин, каждая из которых образуется из 4 молекул лизина.

Ретикулин по химическому и аминокислотному составу значительно отличается от коллагена; в нем меньше азота, больше серы (до 2%). Этот сложный белок (простетическаягруппа -полисахарид) не набухает в воде, довольно устойчив к действию кислот и щелочей. В молекуле ретикулина, кроме аминокислот, содержится 4,5% углеводов, 10,12 - липидов и 0,16% - гексоза-мина. Характерным признаком является его способность к восстановлению серебра.

Углеводы мышц. Важнейшим представителем углеводов мышц является гликоген. Содержание его в мышцах разных животных колеблется от 0,5 до 2% и выше.

При распаде гликогена образуется глюкоза и молочная кислота СН₃*СНОН*СООН. Количество последней не превышает 0,02%. В мышце, кроме глюкозы, обнаружено некоторое количество мальтозы.

Жиры, липиды мышц. В мышцах всегда обнаруживаются нейтральные жиры, фосфатиды, гликолипиды, стерины и стери-ды. Нейтральные жиры содержатся в межмышечной соединительной ткани.

Количество фосфатидов в мышцах в норме составляет 0,3 -1,0% и нарастает при тренировке. Фосфатиды образуют нестойкие комплексы с белками.

Количество стеридов и стеринов в мышце в среднем колеблется в пределах 0,02 - 0,3%. Главный представитель их - холестерин - находится как в свободном, так и в связанном состоянии в виде холестеролбелковых комплексов - активных участников обмена веществ.

Азотистые экстрактивные вещества мышц разнообразны. К ним относятся аденозинфосфаты (АТФ, АДФ, АМФ), коэнзим, или дифосфокреатин, креатин, ацетилхолин, гистамин, глутатион, аденин, гуанин, таурин, метилгуанидин, карнозин, карнитин, ансерин, тиамин, спермин, аминокислоты и другие вещества.

Креатин и фосфокреатин. Креатин был найден в мышцах в 1835 г. Шеврелем. Мышцы теплокровных животных содержат больше креатина, чем мышцы холоднокровных. Встречается креатин и в составе других тканей позвоночных, и в некоторых физиологических жидкостях (плазма крови).

Креатин представляет кристаллическое вещество, трудно растворимое в воде и нерастворимое в органических растворителях. Креатин является метильным производным гуанидинацетата:

NH СН₃

II I

H₂N — С — N — СН₂«СООН

В образовании креатина принимают участие три аминокислоты: аргинин, глицин и метионин. Сначала в почках появляется гуанидинуксусная кислота. Затем в печени происходит метилирование этой кислоты за счет метионина и образования креатина.

Недавно было обнаружено, что в почках большинства животных имеет место реакция, при которой аргинин передает свою амидиновую группу (NH₂ - С = NH) глицину при участии гли-цин-амидинотрансферазы (КФ 2.1.4.1.):

Аргинин

Вторая стадия синтеза креатина протекает в печени при участии гуанидинацетатметилтрансферазы (КФ 2.1.1.2):

HN = С - NH,

СН₂ - СООН Г уанидинацетат

H₃C-N

NH

HN = С - NH

Г уанидинацетат-метилтрансфераза

8-Ад< АТФ

S-Аденозилметионин

Аденозин

HN = С - NH ~ Р = О

СН₂ - СООН Креатин

ОН

Креатинфосфокиназа

АДФ

Pi

СН₂ - SH

СН₂

Н₃С - N

ОН

СН₂ - СООН Креатинфосфат

HN = С — NH

H₃C-N

СН₂ - СО

Креатинин

СН - NH₂

СООН

Гомоцистеин

Креатин превращается в креатинфосфорную кислоту:

ОН

C=NH

I

сн₂

I

СООН

Креатин

H-N ~ Р = О

I

C=NH^X₀H

сн₂

СООН

Креатинфосфат

В виде этого соединения креатин находится в мышцах и участвует в акте мышечного сокращения, передавая фосфатную группу на АДФ вместе с энергией макроэргической связи. Креатин переходит в креатинин:

Этот процесс совершается в тканях не в результате дегидрирования (отнятия Н₂О), а в результате отнятия фосфорной кислоты от фосфагена:

/ОН

H-N ~ Р = О

C=NH^X_0H

N-CH3

сн₂

соон

Креатинфосфат

H-N----

I

C=NH

I

+ Н3РО4

-> N - СН₃

сн₂

со----

Креатинин

Количество креатина в мышцах около 0,1-0,5% от веса сырой мышцы: у крупного рогатого скота - 0,45%; у свиньи -0,40%; у лошади - 0,35%.

Креатин содержится в крови и всегда присутствует в моче.

Карнозин найден в мышечном экстракте В. С. Гулевичем и представляет собой дипептид р-аланингистидин:

СН

С«СН₂СН«СООН

NH*COCH₂CH,*NH₂

N

Карнозин хорошо растворим в воде и нерастворим в алкоголе, обладает щелочной реакцией и сильным стимулирующим действием на секрецию пищеварительных желез. Карнозин стимулирует реакцию сопряженного фосфорилирования и способствует связыванию фосфата и образованию АТФ и фосфагена в мышцах (С.Е. Северин). В мышечной ткани количество карнозина колеблется от 0,1 до 0,4%.

Карнитин также выделен из мышечного экстракта В.С. Гулевичем и является метильным производным у-амино-Р-оксимас-ляной кислоты:

7-амино-Р-оксимасляная кислота

В мышцах млекопитающих карнитина почти в 10 раз меньше, чем карнозина. Карнитин обладает выраженным стимулирующим действием на секрецию пищеварительных желез. Отнесен к витаминам группы В, необходимым для насекомых (В_т).

Ансерин является метильным производным карнозина:

Ансерин

С’СН₂СН«СООН

NH’COCH₂CH₂*NH₂ N

Спермин - полиамин H₂N(CH2)3NH(CH2)4NH(CH₂)3NH2 содержится в виде фосфата в мышечном экстракте в очень малом количестве (от 1 до 30 мг%). Обнаружен в семенной жидкости, простате и даже гное.

Другие азотистые вещества

Из других азотистых экстрактивных (небелковых) веществ следует упомянуть о фосфатидах, аминокислотах, пуриновых основаниях.

Фосфатиды. Фосфатидам, как уже указывалось, приписывается важная роль в процессах тканевого дыхания, поскольку эти соединения более легко, чем нейтральные жиры, вовлекаются в окислительные реакции. Особенно важную энергетическую роль фосфатиды играют в деятельности сердечной мышцы. Установлено, что содержание фосфатидов в мышцах повышается при тренировке.

Аминокислоты. Аминокислоты всегда встречаются в небольшом количестве в свободном состоянии в мышечной ткани, поскольку они постоянно образуются в процессе распада и обновления мышечных белков.

Другие азотистые вещества, встречающиеся в небольшом количестве в мышечной ткани, в большинстве случаев являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена (мочевина, мочевая кислота, таурин, инозитовая кислота и др.).

Пуриновые вещества. В мышечной ткани содержатся АМФ, АДФ, АТФ, НАД, НАДФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.

Важнейшие безазотистые вещества мышц

Как уже указывалось, в состав мышечных волокон, помимо белков и азотистых экстрактивных веществ, входит ряд других, не содержащих азота соединений. К числу последних относятся: гликоген, продукты его распада (в частности, гексозофосфорные эфиры), молочная кислота, жиры, холестерин и ряд минеральных солей. Большинство из этих соединений вовлекаются в обменные процессы, протекающие в мышцах, как при покое, так и особенно во время активной деятельности.

Гликоген. Этот полисахарид является важнейшим субстратом мышечного гликолиза и дыхания. Содержание гликогена в поперечно-полосатых мышцах может доходить до 2%.

При мышечной работе, особенно в условиях кислородной задолженности, гликоген быстро потребляется. При напряженной мышечной деятельности использование гликогена происходит в значительной мере анаэробным путем с образованием молочной кислоты. Последняя поступает в ток крови и вместе с кровью доставляется в печень, где из нее вновь синтезируются углеводы (гликоген).

Жиры и холестерин. Жиры и холестерин всегда содержатся в мышцах в меняющихся количествах. Нейтральные жиры входят главным образом в состав соединительно-тканных прослоек; количество жира зависит от степени упитанности животного. Оно резко снижается при голодании. Содержание холестерина, биологическое значение которого остается еще не вполне ясным, может доходить в мышечной ткани до 0,23%.

Минеральные вещества мышечной ткани. После сжигания мышечной ткани образуется зола (1 - 1,5% общей массы). Мышечная ткань богата ионами К⁺ Na⁺. Ионы Са²⁺ и Mg²⁺ в основном сконцентрированы внутри мышечных волокон. Ионы Fe³⁺ входят в состав миоглобина. Мышечная ткань содержит ионы Со²⁺, В³⁺, Hg²⁺, СГ, свободный и связанный фосфор.

Мышцы содержат различные витамины: А, В_ь В₂, РР, В₃, С. Больше всего в нем витамина А: в говядине - 60 ИЕ, в телятине -20, в баранине - 200, в печени лошади - 5750, свиньи - 8240, коровы - 9720, овцы - 18640 ИЕ на 100 г. В мясе кур много витаминов В[, В₆, РР, В₃, Н, фолиевой кислоты, В₁₂ и др.

Гладкие мышцы содержат около 75% воды. Основой сухого остатка являются белки. В них много актомиозина, креатина, АТФ, есть следы ансерина и карнозина, беднее фосфатидами, богаче холестерином, тропомиозином, миоальбумином и белками стромы.