Белки

Вопросы к занятиям

  • 1. Напишите структурную формулу тетрапептида (Н) тир-глу-гли-вал (ОН) и последовательно подействуйте на него химотрипсином и карбоксипептидазой А. Назовите образовавшиеся продукты реакций.
  • 2. Напишите структурные формулы всех аминокислот состава C3H7N02 и назовите их.
  • 3. Приведите структурные формулы всех аминомасляных кислот.
  • 4. Напишите изомерные аминокислоты, отличающихся строением скелета.
  • 5. Приведите примеры аминокислот, у которых преобладают:
    • а) кислотные свойства;
    • б) основные свойства.
  • 6. Напишите уравнения реакций, доказывающих амфотерность аланина.
  • 7. Приведите уравнение реакции образования соединений с пептидной связью.
  • 8. Сколько дипептидов может быть получено из трех аминокислот?
  • 9. Сколько трипептидов может быть получено из двух аминокислот?
  • 10. Напишите, какие аминокислоты можно получить, замещая один из атомов водорода в метильной группе аланина различными группировками.
  • 11. Напишите химические формулы гетероциклических аминокислот. Дайте им названия по тривиальной и рациональной номенклатурам. Укажите, какие реакции возможны по радикалам названных аминокислот.
  • 12. Напишите и дайте название тетрапептиду из валина, лизина, глутаминовой кислоты и триптофана.
  • 13. Объясните принципы цветных реакций на белки и аминокислоты: биуретовой, нингидриновой, ксантопротеиновой, на тирозин, на серосодержащие аминокислоты.
  • 14. Напишите тетрапептид:

асн-фен-глу-гис; тир-цис-лиз-вал; вал-три-гли-арг.

15. Напишите тетрапептид:

ала-тир-лиз-глу; гис-ала-лиз-мет; асп-гис-тир-тре.

16. Напишите тетрапептид:

асп-вал-мет-сер; тре-цис-глу-иле; лей-лиз-три-асп.

17. Напишите тетрапептид:

гис-асп-ала-лиз; глу-мет-лей-ала; фен-тре-гли-цис.

  • 18. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: глицина, фенилаланина, лейцина. (В молекулу трипептида можно брать каждую из названных аминокислот только по одному разу.)
  • 19. Напишите химические формулы серосодержащих аминокислот и дайте им названия по тривиальной и рациональной номенклатурам. Укажите, какие реакции возможны по радикалам названных аминокислот.
  • 20. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: валина, триптофана, аспарагиновой кислоты. (В молекуле трипептида можно брать каждую из аминокислот только по одному разу.)
  • 21. Что такое белок? Какова его биологическая роль? Как связаны аминокислоты между собой в молекуле белка?
  • 22. В каких пределах варьируется молекулярный вес белков? Методы определения молекулярного веса белков.
  • 23. Какие свойства положены в основу классификации белков?
  • 24. Назовите связи, стабилизирующие первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
  • 25. Чем обусловлены реакции осаждения белков? При каких температурных условиях возможно осаждение белков?
  • 26. Что такое изоэлектрическая точка? Почему она различна у разных белков? Назвать белки основного и кислого характера.
  • 27. Что такое денатурация и ренатурация? Чем может быть вызвана денатурация белков?
  • 28. Методы количественного определения аминокислот.
  • 29. При помощи каких цветных реакций можно установить различные аминокислоты?
  • 30. Классификация аминокислот. Физические свойства аминокислот. Химические свойства аминокислот.
  • 31. Очистка белков от низкомолекулярных примесей.
  • 32. Теоретические основы хроматографического разделения аминокислот.
  • 33. Какими методами можно освободить раствор белка от низкомолекулярных веществ? Как доказать, что при диализе белок остается в целлофановом мешочке, а ионы соли находятся в диализирующей жидкости?
  • 34. Физические свойства белковых веществ.
  • 35. Способы гомогенизации биологического материала. Как осуществляется экстракция белков? Методы фракционирования белков. Методы очистки белков.
  • 36. Напишите реакцию взаимодействия с азотистой кислотой ряда аминокислот:
    • а) оксилизина; б) тирозина; в) глицина.
  • 37. Напишите реакцию взаимодействия аминокислоты с формальдегидом.
  • 38. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б, Б>А; А=Б:
    • а) содержание углерода (%) в белках;
    • б) содержание азота (%) в белках.
  • 39. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б, Б>А; А=Б:
    • а) содержание отрицательно заряженных групп в молекуле аминокислоты в изоэлектрической точке;
    • б) содержание положительно заряженных групп в молекуле аминокислоты в изоэлектрической точке.
  • 40. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б, Б>А; А=Б:
    • а) растворимость альбуминов в воде;
    • б) растворимость глобулинов в воде.
  • 41. Фосфопротеиды содержат в качестве небелковой части остаток фосфорной кислоты, которая образует сложноэфирные группировки за счет гидроксильных групп серина, треонина, тирозина, входящих в состав полипептидной цепи. Напишите схему реакций присоединения фосфорной кислоты к следующим фрагментам рибонуклеазы:
    • а) сер-гли-тре-сер-глу;
    • б) тир-лпз-сер-гли-тре.
  • 42. Напишите уравнения реакций синтеза следующих дипептидов:
    • а) глицилглицина, в) глициллейцина,
    • б) аланилвалина, г) валилсерина.
  • 43. Напишите уравнения реакций синтеза следующих трипептидов:
    • а) глицилаланилаланина, в) аланилцистеинилвалина,
    • б) глицилглицилаланина, г) изолейцилвалилглутамина.
  • 44. Сколько различных трипептидов можно синтезировать из аминокислот глицина, валина и серина, если использовать каждую аминокислоту только один раз?
  • 45. Какое из указанных веществ является пептидом? Дайте ему название:
    • а) H2N-CH2-C=O;
    • б) H2N-CH2-CO-NH-CH2-CO-NH-CH2-CO-NH-CH2-COOH;
    • в) ch3-h2c-ch2-chs
    • в) h2n-co-ch2-ch3.
  • 46. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот:
    • а) треонина и цистеина,
    • б) фенилаланина и аспарагина,
    • в) аргинина и лейцина.
  • 47. Напишите формулы следующих трипептидов:
    • а) аланилглицилаланина,
    • б) лейцилглицилаланина,
    • в) аланиллейцилглицина.
  • 48. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот:
    • а) аланин, аланин, аланин,
    • б) глицин, глицин, аланин,
    • в) глицин, лейцин, аланин.

В молекулу трипептида можно брать каждую из названных трех молекул только по одному разу.

  • 49. Напишите структурную формулу тирозина. Дайте название этой аминокислоте по номенклатуре ИЮПАК.
  • 50. Напишите формулу метионина. Название аминокислоту по номенклатуре ИЮПАК.
  • 51. Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения: цис-арг-фен-глу-три.

52. Какие существуют группы сложных белков? Какова их роль в организме и где они встречаются?

Задачи

  • 1. При полном гидролизе пента-метил-энкефалина, были получены следующие аминокислоты: глицин, фенилаланин, тирозин, метионин. При частичном гидролизе этого же пептида были выделены пептиды с молекулярными массами 292, 279 и 296. Установите все возможные формулы данного пептида (в сокращенных обозначениях) и укажите, как можно химическим способом определить тип N-концевой аминокислоты.
  • 2. Напишите возможную формулу вещества A C9HhNO2, которое в реакции с хлороводородной кислотой превращается в соединение состава C3H12CINO2, а с гидроксидом натрия - C9H10NNaO2. Реагируя с пропанолом-2, вещество А образует соединение С. Приведите уравнения упомянутых реакций.
  • 3. Соединение состава C5H9NO4 в реакции с гидроксидом натрия образует соединение состава C5H7NNa2O4, с хлороводородной кислотой - C5H10CINO4, а с этанолом в присутствии серной кислоты -C9H)7NO4 Предложите одну из возможных структур этого соединения и напишите уравнения упомянутых реакций.
  • 4. При нагревании соединения А состава C7H12N2O5 с избытком концентрированной соляной кислоты образовалось соединение C5H10NO4Cl. При обработке А разбавленной азотной кислотой (без нагревания) образуется вещество C7H13N3O8 Установите возможную структуру А и напишите уравнения реакций.
  • 5. Напишите уравнения реакций (с указанием структурных формул веществ), соответствующие следующим схемам:
    • а) С2Н3О2С1 -> X -+ C4H8N2O4Ca;
    • б) c3h5o2ci^x^c3h9no6s.
  • 6. Укажите, каким образом действует отдельно трипсин (а) и пепсин (б) на пептид лиз-ала-гли-асп-ала-глу-сер-арг-гли. Назовите производные.
  • 7. Укажите, каким образом действует трипсин (а) и химотрипсин (б) на следующий пептид: тир-цис-лиз-ала-арг-арг-гли. Назовите производные аминокислот.
  • 8. Укажите, каким образом действует трипсин (а) и пепсин (б) на следующий пептид: ала-фен-лиз-ала-глу-гли. Назовите образующиеся при этом производные аминокислот.
  • 9. Как будет расщепляться пепсином (а) и трипсином (б) следующий полипептид; ала-вал-лиз-фен-тир-глу-арг-лиз-тир-про-арг-фен-лиз-сер? Назовите продукты, которые образуются при обработке полученных продуктов гидролиза 2,4-динитрофторбензо лом.
  • 10. Смесь аминокислот, содержащая валин, лейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, гистидин и серии, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при pH 6,2. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду, аноду или останутся на линии старта?
  • 11. Укажите направление миграции (к катоду (К) или аноду (А), остаются на линии старта (С)) следующих пептидов в процессе электрофореза на бумаге при pH 1,6; 6,5 и 11,0:
    • а) (Н) арг-гли-ала-ала (ОН);
    • б) (Н) лиз-ала-гли-асп (ОН);
    • в) (Н) гис-гли-ала-глу (ОН);
    • г) (Н асп-гли-ала-глу (ОН);
    • д) (Н) глн-гли-ала-арг (ОН).

Тестовые задания

  • 1. Белки - биополимеры, мономерами которых являются:
    • а) карбоновые кислоты; г) а-аминокислоты;
    • б) амины; д) амиды карбоновых кислот.
    • в) Р-аминокислоты;
  • 2. Скорость седиментации белков зависит от:
    • а) от числа растворенных молекул;
    • б) от молекулярной массы белка;
    • в) от плотности растворителя разделяемых белков.
  • 3. Подберите к каждому уровню структурной организации белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) соответствующее понятие:
    • а) конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между всеми пептидными группировками;
    • б) рядок чередования аминокислот в белках;
    • в) странственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке;
  • г) конформация полипептидной цепи, стабилизированная связями между радикалами аминокислот.
  • 4. Под денатурацией белка понимают:
    • а) уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щелочноземельных металлов;
    • б) потеря биологической активности белка в результате его гидролиза;
    • в) изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности;
    • г) конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами.
  • 5. Денатурация белка сопровождается:
    • а) разрушением большого числа связей между радикалами;
    • б) уменьшением растворимости;
    • в) нарушением пространственной структуры;
    • г) изменением первичной структуры.
  • 6. Фракционирование белков методом гель-фильтрации основано на различии по:
    • а) растворимости; г) молекулярной массе;
    • б) форме молекулы; д) первичной структуре.
    • в) суммарному заряду;
  • 7. Физико-химические свойства белков, которые лежат в основе их разделения:
  • 1) гидратация молекул; а) в ионообменной хроматографии;
  • 2) заряд молекул; б) для электрофореза;
  • 3) форма молекул; в) для гель-хроматографии;
  • 4) молекулярная масса; г) для ультрацентрифугирования;
  • 5) вязкость раствора; д) не используется в данных методах.
  • 8. Физико-химические свойства белков, которые основаны на раз-личияз методов разделения и выделения индивидуальных белков:
  • 1) метод солевого фракционирования; а) гидратация;
  • 2) метод электрофореза; б) молекулярная масса;
  • 3) метод гельфильтрации; в) форма молекул;
  • 4) метод ионообменной г) вязкость раствора,

хроматографии;

  • 9. К моноаминодикарбоновым относятся аминокислоты:
    • а) валин; г) глутаминовая кислота;
  • 6) аспарагиновая кислота; д) цистеин.
  • в) фенилаланин;
  • 10. Значение pH среды, которое может иметь раствор глутаминовой кислоты:
    • а) 5; в) 8;
    • б) 7; г) 10.
  • 11. Альбумин составляет более половины всех белков сыворотки крови. Функции, которые он выполняет:
    • а) связывает и транспортирует эндогенные метаболиты;
    • б) участвует в поддержании онкотического давления крови;
    • в) участвует в иммунных процессах;
    • т) транспортирует многие ксенобиотики, в том числе ряд лекарств;
    • д) участвует в свертывании крови.
  • 12. В белках аминокислотные остатки связаны между собой:
    • а) сложноэфирными связями; г) ангидридными связями;
    • б) водородными связями; д) гликозидными связями.
    • в) пептидными связями;
  • 13. К кислым аминокислотам относится:
  • а) лейцин;
  • б) цистеин;
  • г) треонин;
  • д) валин.
  • в) аспарагиновая кислота;
  • 14. В изоэлектрической точке пептиды имеют:
    • а) отрицательный заряд;
    • б) положительный заряд;
    • в) нулевой заряд.
  • 15. Аминокислоты, которые являются производными ароматических (гомоциклических) кислот:
  • а) фенилаланин;
  • б) аланин;
  • в) триптофан;
  • г) тирозин;

16. Гидроксильная группа входит в состав аминокислот:

  • а) аланин;
  • б) тирозин;
  • в) треонин;
  • г) метионин;
  • д) серии.

17. Серу содержат аминокислоты:

  • а) глицин;
  • б) метионин;
  • в) аланин;
  • г) цистеин;
  • д) лейцин;
  • е) цистин.

18. Аминокислоты, которые имеют отрицательно заряженные (кислые) группы:

  • а) глицин;
  • б) аспарагиновая;
  • в) глутамин;
  • г) глутаминовая;
  • д) аргинин.

19. Аминокислотами являются соединения:

  • а) креатин;
  • б) серии;
  • в) глицин;
  • г) ансерин;
  • д) этаноламин;
  • е) изо лейцин.

20. Дисульфидную связь содержит аминокислота:

  • а) цистеин;
  • б) метионин;
  • в) цистин;
  • г) лизин.
  • 21. Белок в изоэлектрической точке имеет заряд:
    • а) положительный;
    • б) отрицательный;
    • в) электрически нейтрален.
  • 22. Йодсодержащим белком является соединение:
    • а) миозин;
    • б) коллаген;
    • в) тиреоглобулин.
  • 23. Свойства, которые характерны для белков:
    • а) амфотерные;
    • б) отсутствие способности кристаллизоваться;
    • в) отсутствие способности вращать плоскость поляризованного луча;
    • г) термостабильность.
  • 24. Методы, которые невозможно применять для определения молекулярной массы белка:
    • а) криоскопический;
    • б) гельфильтрации;
    • в) электрофорез в градиенте концентрации полиакриламидного геля;
    • г) ультрацентрифугирование.
  • 25. Нингидриновый реактив дает цветную реакцию с соединениями:
    • а) полисахаридами;
    • б) моносахарида ми;
    • в) нуклеиновыми кислотами;
    • г) а-аминокислотами;
    • д) липидами.
  • 26. Биуретовую реакцию дают вещества:
    • а) все аминокислоты;
    • б) глутатион;
  • в) дипептиды;
  • г) трипептиды и белки.
  • 27. Скорость седиментации белков зависит от:
    • а) числа растворенных молекул;
    • б) молекулярной массы белка.
  • 28. Роль белков - инсулина (А), миоглобина (Б), родопсина (В), хлорофилла (Г):
    • а) простетическая группа белка, участвующая в фотосинтезе;
    • б) белок с гормональной активностью, участвующий в регуляции углеводного обмена;
    • в) белок мышц млекопитающих, связывающий кислород;
    • г) хромопротеид, присутствующий в палочках сетчатки глаза.
  • 29. Белки кератин (А), казеин (Б), нуклеопротеид (В), хитин (Г), ферритин (Д) представляют собой:
    • а) фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединена к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп серина и треонина:
    • б) белок, содержащий 20 % железа и являющийся для него депо в организме животных;
    • в) компонент ядра и цитозоля;
    • г) протеиноид, содержащий большое количество цистина;
    • д) кутикулярный гликопротеид.
  • 30. Реакции Миллона (А), Сакагучи (Б), Фолина (В), нитропруссидная (Г) характерны для следующих белков:
    • а) содержащих аргинин;
    • б) содержащих тирозин;
    • в) содержащих свободные SH-группы;
    • г) содержащих радикалы, способные восстанавливать фосфорновольфрамовую и фосфорномолибденовую кислоты.
  • 31. Роль протопорфирина (А), фосфорной кислоты (Б), феррипро-топорфирина IX (В), фосфатидов (Г), ферропротопорфирина IX (Д):
    • а) составная часть внутриклеточных мембран;
    • б) простетическая группа пепсина;
    • в) простетическая группа гемоглобина, миоглобина, эритрокруорина, каталазы, пероксидазы, цитохромов;
    • г) составная часть простетической группы гемоглобина, миоглобина, цитохромов;
    • д) гемин.
  • 32. Нейтральной аминокислотой является:
    • а) аргинин; г) аспарагиновая кислота;
    • б) лизин; д) гистидин.
    • в) аланин;
  • 33. Нингидриновый реактив используют для обнаружения:
    • а) глюкозы; г) полисахаридов;
    • б) а-аминокислот; д) холестерола.
    • в) нуклеиновых кислот;
  • 34. Оптической активностью не обладает:
    • а) лейцин; г) цистеин;
    • б) аланин; д) аргинин.
    • в) глицин;
  • 35. Дисульфидную связь содержит аминокислота:
    • а) лизин; г) цистин;
    • б) метионин; д) цистеин.
    • в) гомоцистеин;
  • 36. Аминокислотой не является:
    • а) лейцин; г) лизин;
    • б) валин; д) аланин.
    • в) холин;
  • 37. В изоэлектрической точке белок:
    • а) имеет наименьшую растворимость;
    • б) обладает наибольшей степенью ионизации;
    • в) является катионом;
    • г) является анионом;
    • д) денатурирован.
  • 38. Белки характеризуются:
    • а) амфотерными свойствами;
    • б) отсутствием специфической молекулярной конфигурации;
    • в) сохранением структуры молекулы при нагревании;
    • г) неспособностью кристаллизоваться;
    • д) отсутствием способности вращать плоскость поляризации света.
  • 39. Молекулярная масса белков варьирует в пределах:
    • а) от 1 до 500;
    • б) от 500 до 1000;
    • в) от 1000 до 5000;
    • г) от 5000 до 100 000;
    • д) от 6000 до десятков миллионов.
  • 40. Скорость гельфильтрации белков зависит от:
    • а) величины заряда белковой молекулы;
    • б) формы белковой молекулы;
    • в) величины оптического вращения;
    • г) величины молекулярной массы;
    • д) растворимости белка.
  • 41. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д):

A) Нативный белок; а) Вещество, ослабляющее взаимодейст

вие белковых молекул с другими макромолекулами;

Б) Бенатурированный б) один из методов очистки белков; белок;

B) Детергент; в) индивидуальный белок;

  • Г) Электродиализ; г) белок с присущими ему в естественном состоянии свойствами;
  • Д) Гомогенный белок; д) белок, потерявший природные свойства.
  • 42. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д):

A) Радикал аминокислоты; а) pH среды, при которой отсутствует

перенос белка в электрическом поле;

Б) Изоэлектрическая точка б) группа атомов в молекуле аминобелка; кислоты, не принимающая участия в

формировании полипептидной цепи;

B) Пептид; в) продукт поликонденсации несколь

ких аминокислот или гидролиза белков;

  • Г) Глутатион;
  • Д) Карнозин;
  • г) пептид р-аланилгистидин;
  • д) пептид у-глутаминилцистеинилгли-цин.
  • 43. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д):

А) инсулин;

а) белок, содержащий 20 % железа и являющийся депо последнего в организме животных;

Б)кератин;

б) рибонуклеопротеин, содержащий 6 % РНК;

В) ферритин;

в) белок с гормональной активностью;

1 ’) вирус табачной мозаики;

г) фибриллярный белок волоса;

Д) рибонуклеаза;

д) белок с ферментативной активностью.

  • 44. Цветные реакции на белки позволяют судить о:
    • а) наличии белков в биологических жидкостях;
    • б) первичной структуре белка;
    • в) наличии некоторых аминокислот в белках;
    • г) функциях белков.
  • 45. Выберите определение первичной структуры белка:
    • а) аминокислотный состав полипептидной цепи;
    • б) линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот;
    • в) порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке;
    • г) структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова.
  • 46. Выберите определение вторичной структуры белка:
    • а) способ укладки протомеров в олигомерном белке;
    • б) последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептидной цепи;
    • в) пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот;
    • г) способ укладки полипептидной цепи в виде а-спиралей и 0-структур;
    • д) объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.
  • 47. Выберите определение третичной структуры белка:
    • а) пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова;
    • б) конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;
    • в) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
  • г) конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот;
  • д) способ укладки протомеров в олигомерном белке.
  • 48. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:
    • а) способ укладки полипептидной цепи в пространстве;
    • б) пространственное расположение полипетидных цепей в виде фибриллярных структур;
    • в) количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке;
    • г) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
    • д) способ укладки полипептидной цепи в виде а-спиралей и 0-структур.
  • 49. Денатурация белков не сопровождается:
    • а) нарушением большого числа межрадикальных связей;
    • б) уменьшением растворимости;
    • в) нарушением пространственной структуры;
    • г) изменением первичной структуры.
  • 50. Под денатурацией белка понимается:
    • а) уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щелочноземельных металлов;
    • б) потеря биологической активности белка в результате его гидролиза;
    • в) изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности;
    • г) информационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами.
  • 51. Фракционирование белков методом гель-фильтрации основано на различии по:
    • а) растворимости; в) суммарному заряду;
    • б) форме молекул; г) молекулярной массе.
  • 52. При изучении свойств белков используются методы диализа и

гельфильтрации. Они находят свое применение в процессе:

1) очистка белков от низкомолекулярных соединени й;

а) в диализе;

2) фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы;

б) в гель-фильтрации;

3) разделение белков по суммарному заряду;

в) в обоих методах;

4) определение молекулярной массы;

г) ни в том, ни в другом.

  • 53. Выберите правильное:
    • а) а-спиральная конформация полипептидной цепи характеризу

ется предельно плотной упаковкой;

  • б) свертывание полипептидной цепи в а-спирали идет по часовой стрелке;
  • в) на каждый виток правозакрученной а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков;
  • г) большую роль в формировании а-спиральной конфигурации полипептидной цепи играют гидрофобные связи.
 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >