Особенности химического состава и строения натуральных кожевенных материалов, влияющих на свойства одежды и обуви специального назначения

Другим не менее популярным материалом для производства одежды и обуви специального назначения является натуральная кожа, надежно защищающая как от высокой влажности и низких температур окружающей среды, так и от кратковременного прямого воздействия открытого огня. Кожевенные материалы всегда будут пользоваться спросом, а направление защитной одежды и обуви специального назначения ориентированы на поиски инновационных способов их обработки для усиления потребительских свойств за счет управления их микроструктуры. Чтобы понять, на какой толщине можно управлять микроструктурой натуральных кожевенных материалов с целью улучшения комплекса потребительских свойств, необходимо изучить волокнистое строение кожевой ткани.

Микроструктура кожевой ткани шкуры состоит из двух функционально и структурно отличающихся слоев, имеющих различное происхождение: дермы - соединительной ткани мезенхимального происхождения и эпидермиса- клеточного слоя, возникшего из эктодермы [75-77]. Кожный покров животных, несмотря на целый ряд местных особенностей, обладает функциональным единством и может до некоторой степени считаться самостоятельным органом. Как любой живой орган, кожный покров имеет клеточное строение. Клетки соединительной ткани кожного покрова обусловливают ее строение и возобновление и представляют собой сложную систему, играющую особую роль в обмене белков, жиров и углеводов. Клетками соединительной ткани в узком смысле являются фибропласты и образующиеся из них фиброциты. Кроме этих клеточных форм имеются недифференцированные мезинхимальные клетки, например, гистиоциты, ретикулярные, тучные клетки и т.д.

Дерма - основной слой кожного покрова, составляющий около 85% его толщины. Она образована трехмерно переплетающимися коллагеновыми, эластиновыми и ретикулиновыми волокнами. Дерма шкур почти всех видов, за исключением дермы рыб и пресмыкающихся, имеет общее строение и связана с эпидермисом лицевой мембраной и довольно четко делится на два слоя: сосочковый и лежащий под ним сетчатый слой (рис. 1.27). Сосочковый слой погружается в

эпидермис.

Волокнистое строение кожевой ткани

Рис. 1.27. Волокнистое строение кожевой ткани

Эпидермис - поверхностный слой, толщина которого составляет 2 % толщины кожного покрова. Эпидермис состоит из двух слоев: рогового (наружного) и слизистого (внутреннего -мальпигиевого, росткового). В свою очередь, роговой слой подразделяется на шелушащийся, собственно роговой и блестящий, а слизистый слой включает зернистый, сетчатый и основной слои. Клетки основного слоя, размножаясь делением, продвигаются вверх, образуя все перечисленные слои эпидермиса.

Как видно из рис. 1.27, граница эпидермиса и дермы неровная, с углублениями в области волосяных сумок и возвышениями в виде сосочков. При производстве кожи эпидермис удаляют, и на поверхности дермы остается характерный рисунок - мерея. Схема распределения различных слоев дермы взрослых животных КРС приведена на рис. 1.28. Под дермой находится подкожная клетчатка, состоящая из рыхлых коллагеновых волокон, богатая жировыми включениями [76].

Лицевая мембрана представляет собой плотный поверхностный слой толщиной 0,4%, состоящий из очень тонких волокон коллагена, эластина и ретикулина.

Сосочковый слой состоит из тонких коллагеновых волокон толщиной 20-25%, плотно оплетающих волосяные сумки.

Сетчатый слой - нижний слой дермы, состоящий из мощных, равномерно переплетенных пучков коллагеновых волокон толщиной 75-80%. Коллагеновые волокна в дерме соединяются в пучки, толщина и форма которых неодинаковы в шкурах разных животных. Переплетаясь, они образуют плотную вязь различного типа. Между волокнами дермы присутствует вещество, носящее название межволоконного. Оно состоит из ряда белков и белкоподобных веществ - альбуминов, глобулинов, муцинов, мукоидов, мукополисахаридов. Сетчатый слой дермы является самым прочным слоем кожного покрова и определяет прочность выделанной кожи.

В фибропластах протекает биосинтез коллагена и элементов межклеточного вещества, которые управляют построением, разрушением и перестройкой соединительных структур [78].

В своих микроскопических исследованиях Б.Г. Ригби [79] утверждал, что в начале образования соединительной ткани фибропласты синтезируют гиалуровую кислоту, которая играет важную роль в упорядочении коллагеновых волокон.

Основное (межуточное) вещество, которое иногда называют также межклеточным, или цементирующим, образует гелеобразную бесструктурную в световом микроскопе, частично метахроматически окрашенную матрицу (рис. 1.29). Химически она неоднородна и содержит, наряду с низкомолекулярными составными частями крови, глюкопротеиды и белки сложного состава, прежде всего комплексы белков с нейтральными и кислыми мукополисахаридами [80,81].

Морфологическая структура соединительной

Рис. 1.29. Морфологическая структура соединительной

ткани

а - основное вещество (матрица); б - коллагеновые волокна; в - эластиновые волокна; г - фибропласты

Молекулярная структура кожевой ткани. На основе анализа литературы [77] установлено, что шкура состоит из белков, жиров, минеральных веществ, воды. Белок, составляющий основу соединительной ткани животных и обеспечивающий ее прочность, называется коллагеном. Коллаген является важнейшим белком соединительной ткани шкуры. Белки составляют 70 - 80% сухого вещества шкуры. В шкуре содержатся волокнистые белки - коллаген, эластин, ретикулин, кератин и глобулярные белки - альбумин, глобулин и мукоиды. Дерма шкуры животных более чем на 90% состоит из коллагена. Химический состав кожевой ткани образован из белковых и жироподобных веществ, влаги, минеральных солей. Содержание жиров и жироподобных веществ в шкуре разных животных колеблется от 2 до 40% от массы сухого вещества. Особенно много жировых веществ в свиных и овечьих шкурах, что существенно влияет на свойства кожи. Минеральные вещества составляют менее 0,5% массы парной шкуры. Они представлены хлоридом натрия, солями кальция, магния, алюминия и железа. Содержание воды в парной шкуре обычно составляет 60 - 75%. Соотношение всех веществ, входящих в состав шкуры, изменяется в зависимости от вида, пола, возраста и образа жизни животного.

Кожевая ткань шкуры состоит как из простых белков, то есть белков, распадающихся при гидролизе только на аминокислоты (коллаген, эластин, ретикулин), так и сложных белков, при гидролизе которых кроме аминокислот выделяются другие органические или неорганические вещества. Основной структурной и функциональной единицей белковой молекулы являются аминокислоты. Кроме карбоксильных и аминогрупп белки содержат и другие функциональные группы, которые и определяют их свойства. К таким группам относят размещенные в боковых разветвлениях белковой молекулы: карбоксильную группу аспарагиновой кислоты или глутаминовой кислоты, аминогруппы лизина или оксилизина, гуанидиновую группу аргинина, имидазольную группу гистидина, гидроксильную группу серина и треонина, фенольную группу тирозина, сульфгидрильную группу цистеина, дисульфидную группу цистина, тиоэфирную группу метионина, бензельное ядро фенилаланина, алифатические цепи других аминокислот [82-86].

Авторы работ [82,83] выделили четыре уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. По их мнению, каждый уровень имеет свои особенности.

Первичная структура белков состоит из линейной полипептидной цепи из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между а-аминогруппой одной аминокислоты и а-карбоксильной группой другой аминокислоты.

но н нон

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь. Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не может удержаться второй водородной связью.

Особенностью первичной структуры белка является то, что в остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—CHR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (а-спираль) и слоисто-складчатые (p-структура и кросс-р-форма).

а-Спиралъ - разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения а-спирали (рис. 15), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори [87].

Основные особенности а-спирали:

  • -спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;
  • -образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;
  • -регулярность витков спирали;
  • -равнозначность всех аминокислотных остатков в а-спирали независимо от строения их боковых радикалов;
  • -боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании а-спирали.

Внешне а-спираль похожа на слегка растянутую спираль электрической плитки. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи. Высота одного витка, или шаг а-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, то есть каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в а-спирали. Период регулярности а-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам; длина одного периода составляет 2,7 нм.

p-Структура - разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоистоскладчатой структурой. Имеются разновидности Р-структур.

Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-Р-формой (короткая p-структура). Водородные связи в кросс-р-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип - полная p-структура, характерная для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 1.30).

Схематическое изображение p-структур а- параллельные цепи; б- антипаралельные цепи

Рис. 1.30. Схематическое изображение p-структур а- параллельные цепи; б- антипаралельные цепи

Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты P-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

В белках возможны переходы от a-структур к p-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей. Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи (благодаря им полипептидная цепь скручивается в спираль) происходит раскручивание спирализованных участков и замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидных цепей. Такой переход обнаружен в кератине — белке волосяного покрова. При мытье волосяного покрова щелочными моющими средствами спиральная структура р-кератина легко разрушается, и он переходит в а-кератин (так как вьющиеся волосы распрямляются) [82].

Разрушение регулярных вторичных структур белков (а-спирали и p-структур) называется «плавлением» полипептидов. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы [76].

Третичная структура белка - способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена) [82].

Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания полагать, что фибриллярные белки имеют только p-структуру, а глобулярные белки а-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоистоскладчатую вторичную структуру. Например, а-кератин относится к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура - а-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество Р-структур [88].

В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на сильные (ковалентные) и слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы). Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы [82].

К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами; образование дисульфидного моста можно изобразить следующим образом:

h2n

SH

-1----СООН —— H.N---1—

SH s

S

ноос---1—

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, разделяются на полярные и неполярные.

К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, так как углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи [84].

Особенности организации третичной структуры белка состоят в том, что конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот, которые не оказывают заметного влияния на формирование первичной и вторичной структур, и микроокружением, то есть средой. При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому неполярные R-группы, «избегая» воды, образуют как бы внутреннюю часть третичной структуры белка, где расположена основная часть гидрофобных остатков полипептидной цепи. В центре белковой глобулы почти нет молекул воды.

Полярные (гидрофильные) R-группы аминокислоты располагаются снаружи этого гидрофобного ядра и окружены молекулами воды. Полипептидная цепь изгибается в трехмерном пространстве. При ее изгибах нарушается вторичная спиральная конформация. Цепь ломается в слабых точках, где находятся пролин или гидроксипролин, поскольку эти аминокислоты более подвижны в цепи, образуя только одну водородную связь с другими пептидными группами. Другим местом изгиба является глицин, R-группа которого мала (водород). Поэтому R-группы других аминокислот при укладке стремятся занять свободное пространство в месте нахождения глицина [84].

Ряд аминокислот - аланин, лейцин, глутамат, гистидин -способствуют сохранению устойчивых спиральных структур в белке, а такие, как метионин, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, благоприятствуют образованию P-структур. В молекуле белка с третичной конфигурацией встречаются участки в виде а-спиралей (спирализованные), p-структур (слоистые) и беспорядочного клубка. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным; ее нарушение приводит к изменению свойств белка и потере биологической активности [76].

Четвертичная структура белка - белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой - протомерами, или субъединицами (рис. 1.31) [82].

Схематическое изображение третичной и четвертичной структур белков

Рис. 1.31. Схематическое изображение третичной и четвертичной структур белков

а - третичная структура; б - четвертичная структура

Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка [84].

При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). В частности, весь комплекс свойств натуральной выделанной кожи (высокая прочность и износостойкость, хорошая формуемость и гигиенические свойства) определяются сложной многоуровневой волокнистой структурой кожного покрова животных, основной составляющей которого является фибриллярный белок. Структурная организация фибриллярных белков имеет ряд особенностей, которые можно проследить на примере кератина, фиброина и коллагена. Кератины существуют в а- и p-конформациях. Белки шерсти - кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру. а-Кератины и фиброин имеют слоисто-складчатую вторичную структуру, однако в кератине цепи параллельны, а в фиброине антипараллельны [89].

Кроме того, в кератине имеются межцепочечные дисульфидные связи, а у фиброина они отсутствуют. Разрыв дисульфидных связей приводит к разъединению полипептидных цепей в кератинах. Напротив, образование максимального числа дисульфидных связей в кератинах путем воздействия окислителей создает прочную пространственную структуру. У фибриллярных белков в отличие от глобулярных порой трудно строго разграничить разные уровни организации. Если принять (как для глобулярного белка), что третичная структура должна образовываться путем укладки в пространстве одной полипептидной цепи, а четвертичная - нескольких цепей, то в фибриллярных белках уже при формировании вторичной структуры участвует несколько полипептидных цепей. Типичным примером фибриллярного белка является коллаген, который относится к самым распространенным белкам организма животного (около 1/3 от массы всех белков). Он содержится в тканях, обладающих высокой прочностью и малой растяжимостью. В коллагене треть аминокислотных остатков приходится на глицин, а около четверти или чуть более — на пролин или гидроксипролин [85].

Структура макромолекулы коллагена представляет собой правую суперспираль, состоящую из трех одиночных левых спиралей (тропоколлагеновая частица). Для детального анализа пространственного строения коллагена решающим является знание аминокислотной последовательности [90-93]. Тройные спирали коллагена большинства позвоночных состоят из двух ai-цепей и гомологичной а2-цепи. Известна аминокислотная последовательность ai-цепи, которая включает 1052 остатка [88].

Последовательная организация коллагена включает в себя молекулярную и надмолекулярную агрегацию: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры (рис. 1.32); пространственную структуру фибрилл; первичные и вторичные волокна и в итоге - бипористую систему натуральной кожи.

Первичная структура коллагена определяется количеством и последовательностью в полипептидных цепях аминокислотных остатков. Простейшим структурным элементом коллагена, как и всех других белков, являются цепи, объединяющие большое количество различных остатков - амино- или иминокислот; цепи соединены между собой амидными связями, которые в структуре белков именуются пептидными. Изолированная полипептидная цепь коллагена (первичная структура) похожа на ломаную линию. Она содержит около 1000 аминокислот и имеет молекулярную массу порядка 105 (рис. 1.32а, б).

В структуре коллагена содержатся атомы азота, углерода, кислорода, водорода и серы [94]. От большинства других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота.

Связи внутри аминокислотных звеньев разрушаются труднее, чем пептидные. Для разрыва последних используют кислоты, щелочи, некоторые другие реагенты, а также протеолитические ферменты [95].

Схематическое изображение структурной организации коллагена

Рис. 1.32. Схематическое изображение структурной организации коллагена

а,б - первичная структура; в, г- вторичная и третичная структуры; д - четвертичная структура

В процессе развития и старения организмов, в клетках которых синтезируется коллаген, некоторые аминокислотные остатки его полипептидных цепей видоизменяются. В начальный период внеклеточного созревания коллагена в результате окисления части остатков пролина и лизина возникают звенья оксипролина и оксилизина [95,96].

В дальнейших стадиях жизнедеятельности в структуре молекулы коллагена появляются альдегидные группировки, которые оказывают большое влияние на возрастные изменения тканей, содержащих этот белок. Наибольшим постоянством отличается содержание гликоля, количество которого во всех случаях равно примерно трети от общего числа аминокислотных остатков. Типичный аминокислотный состав коллагена дермы приведен в табл. 1.5 [78].

Таблица 1.5 - Типичный аминокислотный состав

коллагена дермы

Аминокислотный остаток

Содержание, % от общего числа аминокислотных остатков

Аминокислотный остаток

Содержание, %, от общего числа аминокислотных остатков

Гликоль

33,4

Аспаргиновая кислота

4,9

Аланин

10,7

Глютаминова я кислота

7,5

Лейцин

2,8

Пролин

13,2

Изолейцин

1,4

Оксипролин

8,3

Валин

2,4

Аргинин

5,0

Фениаланин

1,3

Лизин

2,8

Тирозин

0,4

Оксилизин

0,6

Серин

3,2

Г истидин

0,6

Треонин

1,9

Амидная группа

3,6

Метконин

0,7

-

-

Установлено, что по длине полипептидные цепи коллагена чередуются следующим образом:

менее полярные участки (блоки), образованные преимущественно из остатков иминокислот (пролина и оксипролина), гликоля и некоторых аминокислот с неполярной боковой цепью;

- более полярные участки, в которых много остатков дикарбоновых и диаминокислот, а также оксиаминокислот жирного ряда.

Каждый такой гидрофильный или гидрофобный блок состоит из 5-10 аминокислотных остатков. Его важным отличием от синтетических высокомолекулярных соединений является то, что молекулярные цепи последних даже в пределах 97

одного и того же препарата имеют различную протяженность. В то же время все коллагеновые полипептиды, синтезированные в клетках организма, мало отличаются друг от друга [97].

Вторичная структура коллагена. Приведенные выше сведения о составе коллагена, а также чередовании аминокислотных остатков в полипептидных цепях можно использовать для характеристики вторичной структуры коллагена, представляющей собой конформацию отдельных полипептидных цепей белка. В полипептидах коллагена чередуются малополярные зоны с полярными блоками, в которых сконцентрирована большая часть реакционноспособных аминокислотных звеньев, содержащих в боковых цепях значительное количество атомов кислорода и азота [78].

В структуре коллагена малополярные зоны полипептидных цепей при образовании молекул совмещаются, то есть располагаются одна возле другой. В полярных зонах молекул коллагена кристаллической упорядоченности нет [79].

Аминокислоты, встречающиеся в структуре белков, в подавляющем большинстве случаев являются левовращающими оптическими изомерами, поэтому при отсутствии в структуре остатков пролина и оксипролина плоские участки полипептидных цепей поворачиваются относительно друг друга в одном направлении. Это приводит к образованию винтообразных структур, именуемых а-спиралями. На один виток такой спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков, то есть в одном периоде спирали расположено 5 витков, состоящих из 18 аминокислотных остатков. Девятнадцатый остаток повторяет первый. Высота одного витка равна 0,56 нм, диаметр спирали - 1,01 нм. Конформация спирали фиксирована в пределах одного полипептида благодаря водородным связям, направленным параллельно ее оси. Помимо а-спиралей в системах, состоящих из полипептидных цепей, не содержащих остатков пролина и оксипролина, возможно еще одно достаточно устойчивое упорядоченное взаимное расположение полипептидных цепей, именуемое 0-формой. Оно возникает в том случае, когда полипептиды, расположенные параллельно друг другу, имеют вытянутую зигзагообразную форму. Устойчивость конформации обеспечивается водородными связями между смежными цепями [90].

Наиболее адекватно конформацию отдельной цепи коллагена

описывает модель а-спирали. Схема а-спирали коллагена приведена

на рис. 1.33.

• NH

ОСО ®CH-R

Рис. 1.33. Схема а-спирали коллагена

В табл. 1.6 приведены значения важнейших внутриструктурных расстояний а-спиралей, 0-форм, а также волокон коллагена, рассчитанные на основе рентгенографических данных. Внутриструктурные расстояния полипептидов, образующих а-спираль или имеющих 0-форму, и волокон коллагена сильно различаются [98-100].

Таблица 1.6 - Важнейшие внутриструктурные расстояния

g-спиралей, 0-форм и коллагена

Структура

Расстояние, нм

вдоль оси

перпендикулярно оси

а-Спираль

0,15; 0,51

0,95

0-Форма

0,345

0,47; 0,33; 1,00

Коллаген

0,29

0,45-0,5; 1,05-1,60

Таким образом, полипептидные цепи коллагена (или a-цепи) при формировании вторичной и третичной структур (см. рис. 1.32в, г) не могут давать типичных а-спиралей, имеющих винтовую симметрию. Этому мешают пролин, гидроксипролин и глицин (антиспиральные аминокислоты). Поэтому три a-цепи образуют как бы скрученные спирали подобно трем нитям, обвивающим цилиндр. Три спиральные а-цепи формируют повторяющуюся структуру коллагена, которая называется тропоколлагеном (см. рис. 1.32 г). Тропоколлаген по своей организации является третичной структурой коллагена. Плоские кольца пролина и оксипролина, регулярно чередующиеся вдоль цепи, придают ей жесткость, как и межцепочечные связи между a-цепями тропоколлагена (поэтому коллаген устойчив к растяжению). Тропоколлаген является, по существу, субъединицей фибрилл коллагена. Укладка тропоколлагеновых субъединиц в четвертичную структуру коллагена происходит ступенеобразно (см. рис. 1.32 д).

Стабилизация структур коллагена происходит за счет межцепочечных водородных, ионных и ван-дер-ваальсовых связей и небольшого количества ковалентных связей.

Третичная структура. Индивидуальная молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепей, называемых a-цепями. Молекулярная масса и число аминокислот в разных типах a-цепей варьируются в небольших пределах: в среднем это величины порядка 100 000 дальтон и 1 000 аминокислот соответственно. Из коллагенов различных тканей выделены несколько типов a-цепей, которые кодируются различными структурными генами [101-105]. Это цепи ai(I), он (II), ai(III) и ai(IV), несколько отличающиеся по аминокислотному составу и близкие по хроматографическим свойствам, а также аг-цепь, резко отличающаяся от он-цепей. В зависимости от вида ткани и систематической принадлежности организма молекулы коллагена представляют собой различные комбинации из этих типов цепей по три. Наиболее распространенным вариантом (например, в кожном покрове животных) является молекулярная форма [ai(I)]2tt2. Таким образом, общая масса коллагена в организме представляет собой гетерогенную популяцию молекул (изоколлагенов), что определяется, по-видимому, различными «требованиями», предъявляемыми организмом к разным тканям и органам.

Адекватными рентгенографическим данным являются модель «коллаген II» А. Рича и Ф. Крика [100] и модель Г. Римачандрана [98, 99]. В модели А. Рича и Ф. Крика каждая из a-цепей, моделируемая последовательностью триплетов Гли-Про-Опро, скручена в левую спираль, и все три спирали, ориентированные параллельно, образуют правую суперспираль. Остатки глицина, находящиеся в каждом первом положении следующих друг за другом триплетов, преобразуются один в другой поворотом на 118° и трансляцией на 0,286 нм, a-углеродные атомы глицина находятся внутри спирали; боковые радикалы остальных аминокислот расположены на ее внешней поверхности. На каждый трипептид в его первом положении приходится одна внутримолекулярная водородная связь; ОН-группы оксипролина могут образовывать межмолекулярные водородные связи с соответствующими группировками боковых цепей соседних молекул.

На рис. 1.34 представлено схематическое изображение этой модели. Как видно, по поверхности молекулы идут спиралевидный узкий желоб, образованный остатками глицинов, не имеющих боковых цепей, и широкий гребень, образованный пирролидиновыми кольцами пролина и оксипролина.

Средняя длина проекции аминокислотного остатка на ось спирали в этой модели несколько больше, чем в модели А. Рича и Ф. Крика, и составляет 0,291 нм [106-110].

Характер рентгенограмм коллагена свидетельствует о том, что его полипептидные цепи имеют спиральную структуру [111]. Через молекулы коллагена проходят три полипептидные цепи, каждая из которых имеет форму маловращающейся спирали. Ниже приведены некоторые параметры такой структуры:

  • - диаметр вторичной трехцепочной спирали 1,2 нм;
  • - средняя длина проекции аминокислотного остатка:

на ось первичной одноцепочной спирали 0,31 нм;

на ось вторичной трехцепочной спирали 0,286 нм;

- расстояния между осями первичных одноцепочных спиралей 0,44-0,45 нм.

Модель коллагена II [100] а - a-цепь; б - тройная спираль (1 - глицин, 2 - пролин, 3 - оксипролин); в - участок макромолекулы

Рис. 1.34. Модель коллагена II [100] а - a-цепь; б - тройная спираль (1 - глицин, 2 - пролин, 3 - оксипролин); в - участок макромолекулы

На участке полипептидной цепи на протяжении одного полного витка первичной спирали расположено 3,27 аминокислотных звеньев, следовательно, протяженность проекции одного витка на ось вторичной трехцепочной спирали равна

0,286 х 3,27 = 0,935 нм.

На участке полипептидной цепи на протяжении одного витка вторичной трехцепочной спирали расположено в среднем 30 аминокислотных остатков. Следовательно, длина проекции одного витка вторичной спирали на ее ось равна

0,286 хЗО = 8,58 нм.

Расстояние между осями вторичных триплетных спиралей в зависимости от влажности изменяется в пределах 1,05-1,6 нм.

Устойчивость описанной выше конформации малополярных участков структуры коллагена - результат образования водородных связей между пептидными группами смежных полипептидов.

Большое влияние на прочность системы водородных связей в молекулах коллагена оказывает количество содержащихся в их структуре аминокислотных остатков (пролина и оксипролина) [78, 112, 113]. Они оказывают влияние на температуру деструкции растворенного коллагена, а также термостойкость указанного белка в волокнистом состоянии [114, 115].

В полипептидные конформацию, целостность и стержней этого белка.

гидрофильных цепи чем в

зонах

имеют малополярных,

структуры коллагена менее упорядоченную обеспечивающих значительную асимметрию молекулярных

Четвертичная структура коллагена. Элементы третичной структуры - частицы тропоколлагена при дальнейшем взаимном объединении образуют четвертичную структуру. Четвертичной структурой коллагена является уровень фибриллы. Фибрилла является наиболее стабильной структурной формой коллагена, характерной для всех коллагенсодержащих тканей вне зависимости от назначения. Фибрилла представляет собой гибкий стержень круглого сечения диаметром 50-500 нм с характерной полосатостью вдоль оси с периодом повторяемости около 64 нм [108].

Согласно надмолекулярной структуре в качестве дополнительных структурных уровней выделены микрофибриллы и субфибриллы.

Микрофибрилла. Предложено несколько моделей нативных фибрилл, в которых в большей или меньшей степени учтены результаты электронно-микроскопических исследований. Существенным моментом в ряде моделей является наличие ограниченных в радиальном направлении микрофибрилл, дальнейшая упаковка которых и дает фибриллы. Основной структурной единицей в микрофибрилле является либо тетрамер [116], либо пентамер [117] молекул.

В каждом тетрамере молекулы плотно упакованы и преобразуются одна в другую сдвигом на период 64 нм и поворотом на 90° относительно продольной оси тетрамера. В пентамере сдвинутые уступом на величину периода и соприкасающиеся боковыми поверхностями молекулы лежат на поверхности воображаемого цилиндра, образуя пентагональную трубчатую структуру. В обеих моделях микрофибрилл указанные сегменты уложены последовательно, причем между торцами соответствующих молекул в последовательных сегментах сохраняется промежуток, равный 0,6 периода. Таким образом, вдоль микрофибриллы регулярно чередуются области максимального и минимального перекрывания молекул, что соответствует электронно-микроскопическим данным. В тетрамерной модели диаметр микрофибриллы в зависимости от степени влажности изменяется в пределах 3-5 нм. Исследуя частицы с высокой степенью полимеризации a-цепей в продуктах денатурации коллагена, авторы пентамерной модели предположили, что межмолекулярные сшивки в у222-частицах связывают молекулы внутри микрофибрилл, а межмолекулярные сшивки в у1 ц-частицах служат для объединения микрофибрилл в фибриллы [118].

Экспериментальным подтверждением предложенных моделей могут служить результаты исследований, в которых на разных стадиях фибриллообразования обнаружены агрегаты с молекулярными массами 1,2-1,5 106 дальтон, что соответствует тетрамеру или пентамеру молекул коллагена [119].

Кристаллографический тип ячейки при упаковке молекул в нативных фибриллах неоднократно исследовался с помощью рентгеноструктурного анализа. В разных работах рассматривались гексагональный, моноклинный, триклинный типы упаковки микрофибрилл [109,110,120].

Анализ пространственных структур, построенных на основе принципа смещения, привел к выделению пентагональной модели микрофибриллы. В сечении микрофибрилл (рис. 1.35) расположено пять молекул коллагена, образующих полый цилиндр диаметром 3-5 нм, в зависимости от влажности [121]. Предложена и другая родственная схема микрофибрилл, состоящих в сечении из четырех молекул коллагена [122].

Схема микрофибрилл коллагена а - поперечное сечение; б - продольное сечение

Рис. 1.35. Схема микрофибрилл коллагена а - поперечное сечение; б - продольное сечение

Имеются также сведения о существовании структуры в виде трубчатых фибрилл коллагена [89,123], электронные микрофотографии которых приведены на рис. 1.36.

Доказательством трубчатого характера микрофибрилл могут служить данные о плотности тщательно обезвоженных препаратов коллагена [94, 124-126].

Важной особенностью микрофибрилл, влияющей на их самосборку, является распределение по их длине, как и в фибриллах [95, 127], участков, несущих положительный заряд. Получены экспериментальные данные, подтверждающие схемы самосборки микрофибрилл, подчиняющихся иным закономерностям, чем упорядоченная агрегация триплетов белка. Наиболее обоснованным можно признать механизм фибриллообразования, предложенный Р. Коксом [128].

Электронные микрофотографии трубчатых фибрилл (х42 ООО)

Рис. 1.36. Электронные микрофотографии трубчатых фибрилл (х42 ООО)

Измерения электронно-микроскопических изображений нитей в толще негативно окрашенных фибрилл свидетельствуют о том, что они имеют диаметр 3-4 нм, соответствующий диаметру микрофибрилл.

Субфибрилла. В результате механических воздействий, используемых при получении препаратов для электронно-микроскопического исследования, а также ряда химических или ферментативных обработок коллагеновые фибриллы расщепляются в продольном направлении на субфибриллы, обладающие типичной поперечной исчерченностью. Их диаметр составляет 20-21 нм [128].

Поперечник одной коллагеновой трехцепочной молекулы равен 1,5 нм. Следовательно, вдоль диаметра субфибриллы с поперечником 21 нм располагаются 14 молекул коллагена. Фибрилла состоит из 147 молекул [129].

Необратимое воздействие на фибриллы производит термодеструкция («сваривание» коллагена). После такой обработки фибриллы всегда теряют поперечную исчерченность [130]. На рис. 1.37 видно, что под воздействием сваривания фибрилла коллагена распадается на субэлементы диаметром около 20 нм.

Фрагменты субфибрилл (х22 ООО)

Рис. 1.37. Фрагменты субфибрилл (х22 ООО)

К значительным изменениям структуры приводит обработка волокнистого коллагена, например, посредством растирания в ступке или воздействия звуковых колебаний высокой частоты. При этом многие фибриллы разрываются по длине. В месте разрыва заметно деление фибрилл на субфибриллы и надмолекулярные нити. Часто обнаруживается, что субфибриллы, изолированные вследствие набухания, образуют переплетенные между собой спирали. Пучки и фибриллы при определенных воздействиях распадаются на филаменты длиной 50-100 нм [131].

Надмолекулярным коллагеновым образованиям в тканях животного организма свойственна строгая структурная иерархия. Для разных тканей в зависимости от их функционального назначения характерны различные высшие уровни организации коллагена, однако первичной надмолекулярной коллагеновой структурой являются так называемые фибриллы нативного типа. Диаметр их колеблется в зависимости от типа ткани в пределах 0,01-0,5 мкм.

Однако электронно-микроскопические исследования высокого разрешения, проведенные на фибриллах нативного типа, показали, что длина молекулы коллагена составляет не 4,0, а 4,4 величины периода; последовательно уложенные молекулы разделены промежутком, равным 0,6 величины периода [109, 132].

Внешние слои фибриллы не вполне идентичны с ее глубинными зонами. Об этом свидетельствует наличие в 107

фибриллах сердцевинной зоны. Изменение субэлементами фибрилл направления изгибов и взаимного положения совершенно не увязано с поведением менее проницаемых первичных микрозон, опоясывающих фибриллу. Также после сваривания или набухания фибрилл в кислоте их сердцевина обнаруживается в виде темного, четко отграниченного стержня [130, 133-141].

После сваривания стержень имеет спиралевидную форму (рис. 1.38) [142]. Поверхностные зоны фибрилл можно удалить. Установлено, что толщина поверхностного слоя составляет около 6 нм [138, 142].

Электронная микрофотография фибрилл коллагена после сваривания в кислоте (х26 ООО)

Рис. 1.38. Электронная микрофотография фибрилл коллагена после сваривания в кислоте (х26 ООО)

Результаты электронно-микроскопических исследований показали, что толщина области адгезии составляет 6-7 нм [128]. Этот слой, окружающий пакет микрофибрилл, объединенных в фибриллу, приобретает некоторую «автономность», превращается в оболочку. В частности, на промежуточных стадиях деструкции при нагревании под действием химических реагентов или протеолитических ферментов этот слой разрушается, фибриллы утолщаются, и на электронных микрофотографиях выявляются нитевидные структуры, из которых они состоят.

Характерной особенностью изолированной коллагеновой фибриллы [143] является поперечная полосатость, то есть правильное чередование более толстых и тонких зон. Протяженность одного периода на электронных микрофотографиях нативного обводненного коллагена отличается большим постоянством и составляет примерно 64-70 нм. Диаметр фибрилл колеблется в пределах от 10 до 500 нм [130].

В кожном покрове животных параллельная укладка коллагеновых фибрилл образует первичные волокна -элементы надфибриллярной структуры дермы различных животных, которые имеют много особенностей. Помимо вида организма, на свойства волокон и дермы влияют топографические особенности места отбора пробы, а также другие факторы.

В свою очередь, объединяясь, первичные коллагеновые волокна образуют вторичные, или пучки волокон, которые хорошо различимы невооруженным глазом на срезах выделанной кожи. Структура кожи образована трехмерным взаимным переплетением вторичных волокон. При образовании первичных и вторичных волокон коллагена дермы проявляется эффект взаимной ориентации и взаимодействия фибрилл, диаметр которых достигает сотен нанометров.

В среде живого организма на волокнообразование коллагена влияют дополнительные факторы. Одним из них является подвижность кожного покрова животных, в котором образуются коллагеновые волокна под влиянием пульсирующего тока крови, а также сокращения мышц, расположенных поблизости.

Деформации, испытываемые скоплениями фибрилл, можно сопоставить с теми, которым подвергаются прядильные растворы полимеров при формировании волокон фильерным методом [144-146]. Этот процесс именуется динамическим структурированием и имеет антитиксотропный характер.

Косвенным подтверждением его значения при образовании волокон коллагена может служить то, что наиболее ориентированными структурами белка на всех уровнях, вплоть до конечного, являются сухожилия, то есть особенно подвижные разновидности соединительной ткани. В дерме параллельная ориентация коллагеновых частиц завершается на уровне вторичных волокон, которые имеют наибольшую длину и диаметр в области воротка шкуры КРС.

Кожный покров на этом участке дермы обладает большей подвижностью, чем на чепраке, в пашинах и других участках.

При объединении коллагеновых фибрилл в первичные, а затем и вторичные волокна они не сливаются друг с другом и даже полностью не сближаются. Наличие промежутков между фибриллами дермы, размеры которых равны 8-21 нм, объясняется тем, что они окружены водно-гликозаминогликановым слоем (ГАГ) [94, 147].

Водно-гликозаминогликановые прослойки между фибриллами и волокнами коллагена экранируют и скрепляют элементы структуры белка, а также влияют на их частичное обезвоживание на стадии образования. Таким образом, наличие в системе ГАГ усиливает эффект динамического структурирования при образовании волокон и фибрилл коллагена.

Вторичные волокна, или коллагеновые пучки, представляют собой пучки первичных волокон (табл. 1.7).

Чаще всего объектами исследования являются вторичные волокна, которые легко выщипываются из обводненного кожного покрова. Легче всего достигается разволокнение головной части кожного покрова (челки) КРС. В этой области расположены наиболее толстые и длинные пучки [94, 148, 149].

Волокна из дермы КРС, на которых мало боковых отростков, изолировать без повреждения легче, чем, например, сильно ветвящиеся волокнистые элементы кожного покрова свиней.

При разрезании кусков дермы шкуры коровы на слои, параллельные ее поверхности, удалось определить длину вторичных волокон коллагена в разных топографических участках шкуры [150]. Средние длины вторичных волокон на плотных участках дермы - 24,8 мм, на рыхлых - 111 мм. Число разветвляющихся волокон составляет 4-9 % от их общего числа.

Таблица 1.7 - Параметры дермы животных

Животное

Толщина

Диаметр вторичных волокон, мкм

дермы, мкм

сетчатого слоя, % от толщины дермы

Крупный рогатый скот

4 000-6 600

60-80

20-100

Свинья

2 500-5 000

100

5-10

Овца

2 800

42,0

11,5

Коза

400-600

10-35

3,0-6,6

Белка

860

60-65

-

Заяц

270

47,0

-

Крот

270-630

35-50

3,6-5,3

Лисица

460

55,0

6,0

Длина извивающихся волокон значительно превышает толщину дермы (табл. 1.8).

Таблица 1.8 - Извитость и длина вторичных волокон на разных участках дермы КРС _____________________________

Показатели

Участок шкуры

Чепрак

Челка

Толщина дермы, мм

4,75

6,60

Средняя длина вторичных волокон, мм

24,50

110,60

Извитость волокна:

- общая (2:1)

5,2

16,8

- на 1 мм его длины (2:3)

4,7

6,6

Большая часть вторичных волокон дермы шкуры КРС (70-80 %) вообще не ветвится. Остальные имеют по одному разветвлению. Различие между извитостью, отнесенной к толщине дермы, и извитостью на 1,0 мм длины волокна объясняется его неодинаковым средним наклоном по отношению к поверхности. Важной особенностью вторичных волокон дермы КРС является то, что их окончания, имеющие диаметр 5-10 мкм, обычно расположены в поверхностных слоях дермы. В среднем ее слое они утолщаются до 200 мкм [150]. Каждое из них объединяет 200-1000 первичных волокон диаметром около 5 мкм, в сечении которых по 200-800 фибрилл.

Исходным центром волокнообразования предположительно можно считать первичное волокно, возникающее в области дермы, близкой к эпидермису. Оно является стержнем, к которому присоединяются, не слипаясь, первичные волокна, формирующиеся в среднем слое дермы. Различий в изменении диаметра первичных волокон по их длине, в отличие от вторичных, не наблюдается. Для полипептидов макромолекул коллагена характерно объединение, при котором все аминоконцы полипептидных цепей направлены одинаково. В первичных волокнах наряду с одинаково направленной укладкой смежных фибрилл наблюдается также и разнонаправленная.

Коллагеновые волокна по сравнению с другими волокнистыми материалами в воздушно-сухом состоянии содержат больше межструктурных промежутков. Следствием «рыхлости» структуры является различие истинной и кажущейся плотности волокна. Установлено, что плотность белкового вещества коллагена, не подвергнутого полному обезвоживанию, равна 1,4 г/см3 [125]. Следовательно, межфибриллярные промежутки занимают примерно 22 % их объема. В результате интенсивного сдавливания диаметр волокон уменьшается на 20 40 % [151].

Таким образом, проведение аналитического обзора современных представлений о микроструктуре кожевой ткани позволяет осуществить разработку иерархического представления их волокнисто-пористой структуры, поскольку натуральные кожевенные материалы являются многоуровневыми пористыми структурами. Они обладают первичной и вторичной пористостью, образованной пустотами в укладке первичных и вторичных волокон, пустотами между и внутри фибрилл. Подобные структуры отнесены к серийным [152], а их пористость образована макро- и микропорами [153, 154].

Важным аспектом в характеристике пористых структур является внутренняя поверхность пор; чем выше количество мелких пор и плотнее их расположение, тем больше внутренняя поверхность материала. При переходе от промежуточных уровней образования коллагена кожного покрова к завершающему - дерме - утрачивается принцип параллельности упаковки структурных элементов. В объеме дермы волокна переплетаются в различных направлениях, образуя сетку. Установлено, что волокна в дерме образуют сеть переплетающихся спиралей [155]. Стороны ромбов, которые обнаруживаются в разрезах дермы, представляют собой проекции витков спиралей, частью которых эти волокна являются [156].

На особенности дермы влияет вид организма, топографический участок, толщина сосочкового и сетчатого слоев, а также их соотношение. Размер промежутков между волокнами коллагена дермы был определен порометрическим методом при продавливании ртути под большим давлением [157-159]. Помимо щелей между волокнами, ртуть заполняет пустоты внутри фибрилл коллагена, длина которых вдоль оси элементов структуры достигает 35 нм [94, 160]. Так, было установлено, что средний диаметр пор в дерме КРС равен 5 мкм, то есть почти в 10 раз меньше, чем диаметр вторичных волокон.

Для характеристики межволоконных промежутков дермы, а также продуктов ее переработки в кожевенном производстве помимо показателей пористости используются значения объемной плотности, то есть соотношения суммарного объема дермы (включающего межволоконные промежутки) и ее массы, объемного выхода, то есть объема дермы, в котором содержится 100 г коллагена [97, 161].

В табл. 1.9 приведены соотношения этих показателей дермы. Общая пористость и размеры пор дермы влияют на площадь ее внутренней поверхности, которая измеряется посредством определения массы инертного газа, адсорбированного при температуре ниже критической.

Таблица 1.9 - Пористость, объемная плотность и объемный выход воздушно-сухой дермы (влажность 15%, плотность за вычетом объема пор 1,35 г/см3)

Пористость, %

Кажущаяся плотность, г/см3

Объемный выход, см3/100 г

20

1,08

88,90

40

0,81

123,45

60

0,54

176,00

80

0,27

370,35

Внутренняя поверхность дермы, высушенной сублимацией, составляет 0,7-4,8 м2/г. По этим данным можно рассчитать средний диаметр волокнистых элементов структуры, соответствующий удельной поверхности, то есть диаметр цилиндра массой 1г, общая площадь стенок которого равна внутренней поверхности такого же количества пористой дермы, высушенной сублимацией.

Расчет показывает, что диаметр элементов структуры дермы, на которых был адсорбирован инертный газ, равен 0,5-0,34 мкм, то есть близок к толщине первичных волокон дермы [94, 162]. Таким образом, в сорбции инертных газов при температуре ниже критической элементы внутриволокнистой поверхности дермы почти не участвуют [163].

Как было отмечено выше, структура дермы представляет собой многоуровневую систему. Она образована переплетением вторичных волокон, состоящих, в свою очередь, из переплетения 114

первичных. Между вторичными волокнами имеются пустоты или поры, их размеры в дерме КРС составляют от 1 до 100 мкм, причем преобладает диаметр пор 3-20 мкм, (63 % всего объема пор). Переплетения первичных волокон в пучках также характеризуются пористостью, однако диаметр пор ниже (менее 1 мкм) и составляет порядка 10% общей пористости [164]. Таким образом, дерма и продукты ее переработки представляют собой бипористую систему с взаимосвязанными макро- и микропорами [165].

Химические свойства кожевенных материалов

Коллаген нерастворим в воде, разбавленных растворах кислот, щелочей и солей, однако под их влиянием поглощает большое количество воды и набухает. Одним из важных свойств коллагена является его способность соединяться с дубильными веществами, что резко изменяет свойства коллагена: он становится стойким к действию воды (меньше набухает) и высокой температуры (повышается температура сваривания) [27], что очень важно для одежды и обуви специального назначения.

Действие кислот, щелочей и окислителей. В растворах кислот, щелочей и некоторых солей коллаген набухает интенсивнее, чем в воде, что способствует расщеплению пучков. На этом свойстве коллагена основаны операции мехового и кожевенного производств, которые придают дерме более мягкую структуру [47].

Кислоты, щелочи и сильные окислители гидролизуют и разрушают белковые соединения. Повышенное содержание кислоты в коже может привести к ухудшению ее свойств при хранении. Кислотность кожи характеризуется концентрацией водородных ионов (pH) в вытяжке, полученной настаиванием навески измельченной кожи в растворе хлорида калия. Альдегиды и некоторые минеральные соли вступают в соединения с протоплазмами клеток белка и подавляют их химическую активность.

Действие высоких температур. Очень высокие температуры могут изменить структуру и свойства белковых веществ шкуры. При нагревании в воде при температуре 50-60°С коллаген деформируется (сваривается), а затем переходит в белок - желатин - и становится резиноподобным. Сушка ведется до влажности шкуры 16 - 18% [27].

Действие микроорганизмов. На поверхности шкуры находится много микроорганизмов, которые после ее снятия с животного попадают на мездряную сторону и активно там размножаются. Микроорганизмы ускоряют процесс биоразрушений животных тканей - гниение, которое выражается в изменении свойств шкуры: падении ее прочности, повышении жесткости, ухудшении внешнего вида, появлении гнилостного запаха и пороков лицевого слоя [166].

Для повышения стойкости к биоразрушению и уничтожения микроорганизмов в практике используют разнообразные ядовитые вещества: минеральные кислоты (серную, соляную, азотную), щелочи (едкий натр, едкое кали), неметаллы (хлор, бром, йод), соли тяжелых металлов (главным образом ртути), органические соединения (фенолы, анилиновые краски, спирты, эфиры). Сильными ядами для микробов являются соли тяжелых металлов (например, неблагоприятное действие солей ртути и серебра на вегетативные клетки бактерий проявляется уже при концентрации меньше 0,0001%). Такие вещества, как фенол, приостанавливают окислительные реакции микробов, угнетая их развитие и приводя к гибели [32,165].

Действие антисептиков. Специальные вещества — антисептики, применяемые для консервирования кожевенного и мехового сырья, должны быть токсичными для микроорганизмов и обеспечивать повышенную стойкость к биоразрушению, хорошо растворяться в воде; быть безопасными для обслуживающего персонала, не оказывать отрицательного действия на качество шкуры, процесс выделки и качество выделанных кожевенных и меховых полуфабрикатов;

не загрязнять сточные воды. Антисептики обладают бактерицидными, фунгиоцидными (вызывают гибель грибов), бактериостатическими, фунгиостатическими (задерживают рост плесени) свойствами. Кремнефторид натрия обладает всеми этими свойствами [94].

Бактериоскопическое исследование микросрезов кожевенного сырья, законсервированного с добавлением нафталина, свидетельствует о незначительном количестве микробов в ткани шкуры и хорошей сохранности ее элементов [97].

Весьма эффективным и выгодным для промышленного применения является кременефторид натрия. Он обладает высокими бактерицидными свойствами, не оказывает отрицательного действия на дерму. Но этот антисептик ядовит, и при работе с ним необходимо соблюдать меры предосторожности. Установлено, что антисептики дают высокий эффект и в комбинации друг с другом. Как показал анализ литературы, неплохие результаты дает применение в качестве антисептиков при консервировании кожевенного сырья -гипохлорида натрия, борной кислоты, бура, хлорида цинка, фторида натрия, хлоропроизводного бензола и фенола, антибиотиков, четвертичных аммониевых оснований и др. [130,149,161].

В настоящее время широкое распространение получили новые виды антисептиков и специальных препаратов, борющихся с микроорганизмами и контролирующих долговременное качество шкуры, например Эффект М, Гамма-1, Гамма-2, Гамма-3, Антисептик ФХ [167].

Таким образом, анализ полученных теоретических сведений о микроструктурах и химических компонентах, входящих в состав натуральных материалов легкой промышленности, позволил сделать вывод о том, что они имеют значительно более тонкую и сложную структуру, которой можно управлять на микроуровне. Выяснение микроструктуры текстильных и кожевенных материалов послужит основанием для реализации практической задачи, связанной с анализом возможностей применения традиционных технологий управления микроструктурой материалов легкой промышленности для получения необходимых физикомеханических, гидрофобных, эксплуатационных свойств и повышенной стойкости к биоразрушению.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >