БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ПРИМЕНЕНИЯ АМИЛОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ МОДИФИКАЦИИ КРАХМАЛОВ

Основной тенденцией современного рынка пищевых ингредиентов является отказ от искусственных ингредиентов в пользу натуральных. В связи с возможным отрицательным действием химически модифицированных крахмалов на организм человека перспективным представляется применение биологически безопасных добавок - крахмалов, модифицированных с помощью амилолитических ферментов. Перспективность использования ферментов для модификации крахмалов обусловлена низким количеством применяемого биоагента, его высокой активностью и безопасной биологической белковой природой.

С этой целью в настоящее время активно развиваются исследования в области получения модифицированных крахмалов с помощью амилолитических ферментов. Также проводятся исследования по выявлению зависимостей, особенностей действия ферментов амилолитического ряда на крахмалы различной природы с целью получения крахмального продукта с улучшенными технологическими и функциональными качествами. Ключевым показателем понимания действия амилаз является сама структура крахмала, которая различается в зависимости от вида природного крахмала. Объектом исследования выступают различные по своей природе крахмалы - картофельный, из сладкого картофеля [190], кукурузный [158], саговый, рисовый, из раги [1653] , ячменный [192] и др.

Характеристика ферментов, гидролизующих крахмал

В настоящее время выделяют четыре главных группы крахмалразрушающих ферментов: 1) эндоамилазы; 2) экзоамилазы; 3) ферменты, разрушающие по 1,6-связям; 4) трансферазы.

Большинство ферментов, способных воздействовать на крахмал, принадлежат к одному семейству, объединенному по гомологии аминокислотной последовательности, - к а-амилазному семейству или семейству 13 гликозилгидролаз, согласно классификации Henrissat (1991) [133]. Более чем 20 различных реакций и специфических продуктов обнаружено при исследовании ферментов этого семейства. Такое разнообразие позволяет широко использовать ферменты этого ряда в промышленности и для научных целей [159].

Ферментативный гидролиз крахмала осуществляется с помощью амилаз: а-амилазы, р-амилазы и глюкоамилазы. Каждый из этих типов ферментов имеет свои специфические особенности, обусловливающие определенные качественные характеристики пищевого продукта, которые широко используются в технологических операциях.

а-Амилаза (а-1,4-глюкан-глюкангидролаза) - эндофермент, гидролизующий а-1,4-связи внутри молекулы амилозы или амилопектина, в результате образуются продукты неполного гидролиза крахмала - а-декстрины. Поэтому а-амилазу называют декстринирующим ферментом: она интенсивно разжижает крахмальный клейстер, резко снижая его вязкость, но не расщепляет а-1,6-связи. При этом она действует не только на клейстеризованный, но и на нативный крахмал, разрушая крахмальные зерна. В результате действия а-амилазы на амилозу можно получить при полном гидролизе около 85 % мальтозы и 15% глюкозы, при действии на амилопектин - около 70 % мальтозы, 10% изомальтозы и 20% глюкозы, а -Амилаза найдена у животных (слюна, поджелудочная железа), у высших растений (солод - проросшие семена ячменя, ржи, пшеницы, проса) и у бактерий (B.subtilis, В. diastaticus) [169].

0-Амилаза (а-1,4-глюкан-мальтогидролаза) - экзофермент, гидролизует а-1,4-связи с нередуцирующих концов молекул амилозы и амилопектина с образованием мальтозы; является сахарофицирующим ферментом; она также не расщепляет а-1,6-связи.

При действии р-амилазы на амилозу можно получить 100 % мальтозы; при действии на амилопектин - 60 % мальтозы и 40 % продуктов неполного гидролиза, которые получили название p-амилодекстрин, на оставшихся ответвлениях которого находятся а-1,6-глюкозидные связи. Предельный декстрин гидролизуется р-амилазой только в том случае, если в реакционную смесь добавить а-амилазу. При совместном действии а- и р-амилазы на крахмал около 95 % его превращается в мальтозу и 5% - в низкомолекулярные предельные декстрины, содержащие а-1,6-гликозидные связи. р-Амилаза распространена в тканях высших растений. Хорошо известными источниками данного фермента являются ячменный солод, пшеница, батат и соевые бобы [169]. Глюкоамилаза (а-1,4-глюкан-глюкогидролаза) является экзоферментом. Действуя с нередуцирующих концов молекулы амилозы или амилопектина, она отщепляет молекулу глюкозы. Фермент расщепляет не только а-1,4-, но и а-1,6-глюкозидные связи. Теоретически из 100 г крахмала можно получить 111г глюкозы. Однако, как правило, гидролиз крахмала не идет до конца.

Глюкоамилаза редко встречается у бактерий; она найдена у микромицетов (Aspergillus, Rhizopus). Из микромицетов производятся промышленные препараты глюкоамилазы. Способность глюкоамилазы расщеплять в крахмале а-1,4- и а-1,6-глюкозидные связи ставит ее в разряд весьма перспективных ферментов при промышленном гидролизе крахмала [169].

Таким образом, спектр применяемых ферментов очень широк, соответственно широк спектр получаемых крахмалов. В настоящее время широко исследуется перспектива и возможность применения для ферментации крахмала ферментов бактериального и микромицетного происхождения. Углубленным изучением данного вопроса в настоящее время занимаются в основном зарубежные ученые.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >