ХАРАКТЕРИСТИКА СЫРЬЯ И ТЕХНОЛОГИЯ ПЕРВИЧНОЙ ОБРАБОТКИ ШЕРСТИ

Состав и свойства шерстяного сырья, применяемого в процессе первичной обработки шерсти

Шерсть - натуральное текстильное волокно, которое обладает уникальной физической и химической структурой. Многократные попытки ее имитации всегда были безрезультатны [1]. Шерстяные волокна являются исключительными волокнами по способности удерживать влагу и тепло, высокой прочности, низкой пожароопасности, гигиеничности, высокой эластичности и упругости. Данные свойства выгодно отличают шерсть от растительных, а также от всех синтетических и искусственных волокон [2,3]. Для того чтобы добиться высокого выхода качественного продукта при дальнейшей переработке шерстяного сырья, необходимо максимальное сохранение природных свойств шерстяных волокон в процессе их первичной обработки.

В зависимости от времени стрижки шерсть делят на поярковую, весеннюю и осеннюю [4]. Поярковая шерсть состригается с ягнят 5 -7- месячного возраста. Авторами [5] установлено, что она по сравнению с шерстью последующих стрижек более мягкая и шелковистая: волокна поярковой шерсти почти не имеют сердцевины - они тонкие и однородные по тонине и длине. Косицы штопорообразные, извитые. Волокна в косице менее связаны и легко отделяются друг от друга, длина волокон шерсти меньше, чем длина шерсти весенней и осенней стрижки, что способствует свойлачиванию шерсти в процессе первичной переработки. Поярковая шерсть содержит меньше жиропота и загрязнений, что благоприятно сказывается на процессе промывки. Поярковую шерсть используют в валяльно-войлочном или суконном производстве в смеси с шерстью других видов. Весеннюю шерсть получают в процессе стрижки овец в апреле-мае, а в ряде овцеводческих районов - в июне. По данным А. И. Ерохина [6], основным признаком такой шерсти является более прочное соединение штапелей или косиц между собой, благодаря чему шерсть снимают с овцы в виде единого сплошного пласта - руна. Весенняя шерсть характеризуется большим содержанием пуховых волокон и высоким показателем сваляности и жиропота.

Осенняя шерсть состригается со взрослых овец грубошерстных, полугрубошерстных пород и помесных овец с неоднородной шерстью осенью. По мнению автора работы [7], основные признаки этой шерсти - отсутствие сваляности, что объясняется содержанием в осенней шерсти по сравнению с весенней незначительного количества пуховых волокон и меньшего количества жиропота. Эта шерсть в массе короче весенней и не обладает извитостью, так как период роста осенней шерсти составляет всего 4-5 месяцев. По валкоспособности осенняя шерсть превосходит весеннюю. Этим обуславливается широкое использование осенней шерсти в валяльном и частично в суконном производствах.

Шерсть классифицируют на однородную и неоднородную в зависимости от состава волокон, образующих ее (рис. 1.1).

Классификация овечьей шерсти

Рис. 1.1. Классификация овечьей шерсти

Однородная шерсть состоит из волокон одинаковых по внешнему виду, длине и тонине. Шерсть имеет штапельное и штапельно-косичное строение. Она уравненная по тонине волокон, эластичная и упругая. Сухие, проросшие мертвые и цветные волокна в такой шерсти отсутствуют. Тонкая шерсть состоит из пуховых волокон, средняя тонина волокна не превышает 25 мкм. Полутонкая состоит из пуховых и переходных волокон, тонина волокон не превышает 25-31,0 мкм. Полугрубая шерсть имеет в своем составе пуховые и переходные волокна и ость тониной до 31,1 - 40,0 мкм.

Грубая шерсть состоит из тонкой ости. Сердцевина в ней отсутствует или занимает небольшой удельный вес. Её тонина в пределах 40,1 -67,0 мкм [8]. Неоднородная шерсть состоит из смеси ости, пуха и переходных волокон. Данные типы волокон по внешнему виду различаются по тонине, длине и извитости. Шерсть имеет косичное строение. Полугрубая неоднородная шерсть по сравнению с грубой неоднородной характеризуется высоким содержанием жиропота, значительным содержанием пуха, лучше извита, ость более тонкая. Качество грубой неоднородной шерсти оценивается по соотношению в ней волокон различных типов: чем больше пуха и меньше ости, тем она ценнее [9].

Шерсть включает в себя волокна длиной от 40 до 400 мм, при этом волокна шерсти имеют неодинаковую тонину по длине волокна. В зависимости от сезонных условий роста шерсти и кормления овец изменчивость этого показателя составляет 25-75% [10].

Экспериментально доказано, что шерсть интенсивнее растет летом: 2/3 длины приходится на первые 6 месяцев после стрижки, а на зимние месяцы - 1/3 длины. За месяц прирост тонкой шерсти

сотавляет 0,5 - 0,7 см, полутонкой, полугрубой и грубой - 1 - 1,5 см, интенсивность прироста шерсти у овец с возрастом уменьшается. У мериносовой шерсти диапазон варьирования диаметра (в пределах одного волокна) достигает 3-4 мкм, а в зимний период наблюдается утонение до 6-8 мкм. При традиционной стрижке в июне у неравномерного (по сезону) волокна летний участок можно отнести к 60к, а зимний - к 80к [11].

По мере роста волокон в руне формируется эпифитная микрофлора, представители которой выделяют протеолитические ферменты (в основном пепсин). Ферменты способствуют гидролитическому расщеплению кератина по полипептидным связям до отдельных аминокислот [12]. На основании исследований В. Д. Ильичева, Б. В. Бочарова, А. А. Анисимова установлено, что проникновение микроорганизмов происходит через срезы волокна или через микрощели в чешуйчатом слое, образованные в результате механических или химических воздействий на волокно. Шерсть, которая подверглась интенсивной химической или механической обработке, легче разрушается микроорганизмами, чем шерсть, не подвергающаяся таким видам обработки. Под действием микроорганизмов происходят структурные изменения шерсти, в частности повреждение чешуйчатого слоя, полное его отслоение и расщепление коркового слоя [13].

В работе [14] подтверждено влияние микробиологических бактерий (Bacillus sublisis и Asp. niger) на аминокислотный состав и свойства шерсти. Отмечается, что деструкция шерстяных волокон микроорганизмами связана с разрушением матрикса, что ведет к фибриллизации волокон. На основании исследования аминокислотного состава шерсти установлено, что при воздействии микроорганизмов в первую очередь разрушаются аминокислоты, которые в своем составе содержат дисульфидные связи, затем аминокислоты, которые относятся к полярным незаряженным гидрофильным аминокислотам, обеспечивающим в структуре кератина водородные связи. Кроме того, действие микроорганизмов приводит к увеличению количества СО групп, уменьшению азота и частичному изменению конформации цепей.

Необезжиренная шерсть в основном разрушается отдельными бактериями и актиномицетами. Грубая шерсть разрушается быстрее, чем тонкая. При подготовке режима промывки необходимо учитывать сроки хранения мытой шерсти. Например, если предстоит длительное хранение мытой шерсти, не следует промывать ее в щелочных растворах, так как бактерии способствуют активному разрушению волокон. При обработке шерсти в слабокислой среде активность микроорганизмов резко подавляется [15]. Повреждение шерсти приводит к снижению ее прочности, увеличению количества отходов при гребнечесании.

Наиболее распространенным проявлением повреждения шерсти как в процессе ее роста, так и при ее хранении является потеря натурального белого цвета - пожелтение. Одна из причин пожелтения шерсти - активная жизнедеятельность микроорганизмов на поверхности волокон. Решить данную проблему возможно за счет обработки шерсти препаратом Алкамон ОС - 2, что позволяет стабилизировать показатели важнейших свойств шерсти при хранении ее в неблагоприятных условиях за счет эффективного сдерживания роста бактерий. [16]. Шерсть, имеющая мягкую жемчужно-белую или густую белую вощеную структуру, устойчива к гниению. В такой шерсти после ее промывки не наблюдается появления мутного цвета и ржавых пятен [17].

Кроме микробиологических повреждений, на свойства шерстяных волокон в процессе первичной обработки влияет содержание растительных и минеральных примесей. Проникновение примесей зависит от формы и плотности штапеля: чем плотнее штапель, тем меньше проникновения нешерстяных компонентов внутрь штапеля, выше выход топса в чесании, так как в процессе промывки уменьшается перепутывание волокон [14]. В работе [18] авторы указывают на то, что у австралийских мериносовых овец число волокон на каждом сантиметре кожи примерно на 30-40% выше, чем у мериносовых овец России. Поэтому проникновение почвенных загрязнений между волокнами меньше или отсутствует. Чем ярче выражена извитость, тем гуще шерсть и плотнее штапель.

Содержание загрязнений в немытой шерсти зависит от почвенных и климатических условий. Кроме того, важное значение имеют: режим кормления, состав кормов, порода, половозрастные признаки животного. Существенное влияние на состояние немытой шерсти в каждой климатической зоне оказывает время стрижки.

Немытая овечья шерсть, которая поступает на очистку, разнообразна по сортам, видам, засоренности и дефектности. Например, шерсть, полученная от овец, выращенных в Краснодарском крае и Дагестане, содержит большое количество мелких кусочков экскрементов. Шерсть, состриженная с овец Астраханской области и республики Калмыкии, содержит много песка [19]. Тем не менее, зная районирование овцеводческих пастбищ, можно заранее прогнозировать поведение загрязнений шерсти в процессе очистки.

Особое влияние на свойства и технологию первичной обработки шерсти оказывают дефекты - сваляность, засорение растительными примесями, переслед, следы подстрига и чесотки, наличие медного купороса, который используется для борьбы с мухами в кошарах, тавро и пожелтение [20].

После тщательной очистки шерстяное волокно практически полностью состоит из белков. По данным профессора Ф. И. Садова [21], элементарный состав кератина шерсти содержит следующие химические элементы: углерод 50,3 - 52,3 %, водород: 6,4 -7,3 %, кислород 15,0 - 20,7 %, азот 16,2 - 17,7 %, сера 0,7 - 5,0 %, кремния 1-3 %, окись калия, натрия, алюминия, кальция, железа. Химической особенностью шерсти является высокое содержание различных аминокислот. В состав белков может входить до 23 а-аминокислот. Аминокислотный состав кератина шерсти представлен в табл. 1.1.

Таблица 1.1

Аминокислотный состав кератина овечьей шерсти

Аминокислотны й остаток

Формула

Молекулярная масса

Массовое содержание в шерсти, %

1

2

3

4

Г лицин

CH2-(NH2)-COOH

75

5,30

Аланин

CH3-CH-(NH2)-COOH

89

3,91

Лейцин

(CH3)2-CH-CH2-CH-(NH2)-COOH

131

8,07

Изолейцин

CH3-CH2-CH-(CH3)-CH-(NH2)-соон

131

3,52

Валин

(CH3)2CH-CH-(NH2)-COOH

117

5,48

Фенилаланин

C6H5-CH2-CH-(NH2)-COOH

165

3,61

Тирозин

HO-C6H4-CH2-CH-(NH2)-COOH

181

5,33

Серин

HO-CH2-CH-(NH2)-COOH

105

8,70

Треонин

CH3-CH-(OH)-CH-(NH2)-COOH

119

6,20

Метионил

CH3-S-CH2-CH2-CH-(NH2)-COOH

149

0,60

Аспаргиновая кислота

HOOC-CH2-CH-(NH2)-COOH

133

6,59

Триптофан

ChH12N2O2

204

6,64

Глютоминовая кислота

HOOC-CH2-CH2-CH-(NH2)-COOH

147

14,09

Пролин

CH2-(CH2)-CH-(CH2)-(NH)-COOH

115

6,89

Цистеин

HC-CH2CH-(NH2)-COOH

121

10,87

Цистин

HOOC-CH-(NH2)-CH2-S-S-CH2-

CH-(NH2)-COOH

240

10,87

Аргинин

NH-C-(NH2)-NH-(CH2)3-CH-(NH2)-COOH

174

9,77

Лизин

NH2-CH2-(CH2)3-CH-(NH2)-COOH

146

3,09

Оксилизин

NH2-CH2-(CH2)2-CHOH-CH-NH2)-COOH

162

5,41

Г истидин

-N-CH-NHCH-C-CH2-CH-(NH2)-COOH

155

2,32

Аммиак

NH3

17

2,15

Морфологическая структура, химический состав кератина, особенности межмолекулярных связей и активных реакционноспособных групп определяют свойства шерстяного волокна в целом.

Анализ механических свойств шерсти показал, что волокна могут сильно растягиваться (до 100%). В работе [22] по исследованию характеристик вторичного преобразования структуры под действием растяжения установлено, что при растяжении вторичная или складчатая структура шерстяного волокна превращается из ос-формы в p-структуру при участии белковых молекул матрицы (рис. 1.2).

а

Рис. 1.2. Структура а-спирали (а) и [3-спирали (б) кератина шерсти

В результате растяжения а-спираль начинает «разворачиваться» в основном за счет расщепления внутримолекулярных водородных и межмолекулярных дисульфидных связей. При снятии напряжения р-форма кератина постепенно переходит в a-форму с восстановлением межмолекулярного взаимодействия, при этом первоначальная длина волокна полностью восстанавливается.

Длина главных молекулярных цепей, наличие в кератине шерсти различных межмолекулярных связей, в том числе дисульфидных, влияют на прочность шерстяных волокон. Прочность шерсти в сухом и в мокром состоянии в первую очередь зависит от разрыва пептидных связей в главных цепях. Создание новых межмолекулярных связей в кератине способствует увеличению прочности волокон шерсти, а также снижению способности шерсти к свойлачиванию (рис. 1.3).

соон

1

соон

1

1

R-CH

1

1

CH-R

1

|

NH

1

1

NH

1

соон

1

соон

1

1

Н

1

Н

1

R-CH

1

CH-R

+

+

1

1

НО

1

ОН

1

NH

1

NH

1

1

со

1

со

1

СО

1

СО

I II I

CH-CH2-S-S-CH2-CH^4H2O+CH-CH2-S-S-CH2-CH

I II I

NH

1

NH

1

NH

1

NH

1

1

н

i н

i

СО

i

СО

+

+

1

1

но

1

он

1

сн

1

CH-R3

1

1

со

1

со

1

1

nh2

i

nh2

  • 1
  • 2-СН
  • 1

1

CH-R3

1

1

nh2

1

nh2

Рис. 1.3. Механизм образования межмолекулярных дисульфидных связей

Кроме того, в результате возникновения поперечных связей происходит повышение устойчивости шерсти к действию сильных щелочей в процессе технологической переработки, в частности, к повреждению шерсти бактериями, ферментами, плесенью и молью. Полимеризация мономеров внутри волокон шерсти позволяет увеличить прочность волокна. Недостатки методов привитой сополимеризации - необходимость применения специального оборудования, создания систем рекуперации, не вошедших в реакцию мономеров, образование гомополимера. Указанные недостатки сдерживают широкое внедрение метода в промышленность [23].

В процессе первичной обработки шерсти под влиянием механических воздействий, температуры, влаги и химических реагентов повышается способность волокон к свойлачиванию. Свойлачивание волокон шерсти зависит от строения кутикулы, упругости, извитости, длины и толщины волокна. Строение кутикулы обеспечивает аномалию во фрикционных свойствах шерсти: величина трения максимальна при движении волокна в направлении против чешуек (ц2) и минимальная вдоль чешуек (щ). Установлено [24], что значение их разности ц2 - Pi и чешуйчатый фактор Ртт=(ц2-Р1)/ц2] непосредственно связаны со способностью шерсти к свойлачиванию. В настоящее время разработать стройную теорию зависимости свойлачивания от фрикционных свойств шерсти пока не удалось. Определенные трудности связаны с тем, что значения щ и ц2 зависят от природы и состояния волокна, влажности среды и степени набухания волокна, наличия электролита, температуры и др. В основе способов придания шерсти несвойлачиваемости лежит изменение фрикционных свойств шерсти, и в первую очередь снижение Рт. Существует определенная связь между свойлачиваемостью шерсти и ее тониной и извитостью: мериносовая тонкая и более извитая шерсть при равных условиях подвержена свойлачиванию лучше, чем менее извитая.

На различных технологических этапах первичной обработки шерстяное волокно подвергается воздействию влаги. Физические свойства шерстяных волокон влияют на качество технологических процессов. Одним из важнейших свойств является способность волокна поглощать и отдавать воду (табл. 1.2).

Таблица 1.2

Физические свойства овечьей шерсти

Наименование свойства

Показатель

Гигроскопичность волокна, %

17

Набухаемость волокна в воде, %

33

Содержание в волокне связанной влаги, %

5

Увеличение размеров волокна, %:

  • - диаметр
  • - длина
  • 17-18
  • 1,2-1,8

Термостойкость волокна, °C

100-105

Температура деструкции волокна, °C

120-180

Структура волокон, характер расположения макромолекул, степень их упорядоченности определяют сорбционные свойства шерсти. Критерием оценки волокон являются высокие показатели гигроскопичности, равные 17% при относительной влажности воздуха 65%, набухаемости в воде (до 33%) [25]. Анизотропное набухание шерстяного волокна происходит вследствие адсорбции воды. Диаметр шерстяного волокна увеличивается на 17- 18%, а длина - на 1,2-1,8% [26].

Считается, что молекулы воды внутрь кристаллических областей шерстяных волокон проникать не способны.

Взаимодействие молекул воды с гидрофильными группами на поверхности глобул матрицы приводит к увеличению межмикрофибриллярного пространства и как следствие к набуханию волокна. Увеличение содержания свободной влаги в волокне может сопровождаться как разрушением водородных и ионных связей в системе микрофибриллы - матрицы, так и пластифицирующим действием свободной влаги. Для шерстяного волокна к легкообратимым структурным изменениям относятся разрыв -образование водородных связей (в основном типа NH ОС) и а-0-переход полипептидных цепей фибриллярной структуры. Водоотталкивающие свойства зависят преимущественно от природы поверхности волокон [27].

В процессе первичной обработки шерстяного сырья волокна подвергаются температурному воздействию, что существенно сказывается на механических свойствах шерсти. Волокна, высушенные при температуре 100 - 105° С, теряют влагу, обнаруживая при этом повышенную жесткость и пониженную прочность. Повторное увлажнение приводит к новому поглощению шерстью влаги и постепенному восстановлению исходных свойств [28]. При сухом нагреве шерстяные волокна подвергаются значительно меньшим изменениям, чем в присутствии воды. Например, скоростная сушка при температуре 120° С приводит к повреждению и снижению прочности волокон наружного слоя шерсти, имеющей абсолютную влажность около 70%. При указанной температуре начинается активное разложение кератина, происходит гидролиз шерсти с разрушением дисульфидных связей и выделением аммиака [29]. Шерстяное волокно в основном сохраняет физические и химические свойства после нагревания в течение 24 ч при температуре 120°С. К резкому снижению его прочности и удлинения при разрыве приводит нагревание кератина волокна при температурах 180 - 200°С [30].

В технологическом процессе первичной обработки шерсти применяются различные химические реагенты (в частности, на этапе промывки в моющий раствор добавляют мыло или ПАВ), а также кальцинированная сода, которые, воздействуя на волокно, изменяют его качественные характеристики (прочность, упругость, цвет, теплопроводность) [31]. При действии химических реагентов происходят реакции, связанные с химическим превращением молекулярных цепей, и прежде всего с деструкцией и сшиванием макромолекул. В результате промывки шерсти свободная жирная кислота адсорбирует на волокне. При этом едкий натрий вступает в реакцию с кератином шерсти, что приводит к образованию микротрещин в зпикутикуле волокон, а также разрушению солевых и цистиновых поперечных межмолекулярных связей кератина. При более интенсивном воздействии происходит изменение внутримолекулярных связей в главных полипептидных цепях, что сказывается на прочностных характеристиках волокон. В сильнощелочной среде верхушки волокон растворяются, и потеря массы мытой шерсти составляет 1 - 2% [32].

Анализ работы [23] по исследованию химических свойств волокон шерсти показал, что обработка кислотами и щелочами при воздействии температуры приводит к деструкции кератина с образованием низкомолекулярных продуктов. Шерстяное волокно более устойчиво к действию кислот, чем к действию щелочей. Пептидные связи в кератине достаточно устойчивы к непродолжительному воздействию растворов кислот, особенно при температуре ниже 37°С. Однако с повышением температуры и продолжительности воздействия водные растворы минеральных кислот способны вызвать в кератине значительное гидролитическое разрушение пептидных связей и боковых кислотно-амидных групп в кератине. Кислотный гидролиз происходит по схеме

О ОН О-Н О

II Н+ I Н2О I II

R-C-NH-R —>R-C-NH-R -^R-C-NH-R ^R-C-OH+H2N-R'

I

ОН

Устойчивость пептидных связей в полипептидной цепи к кислотному гидролизу зависит от природы аминокислот. Пептидные связи, образованные аминогруппами остатков серина и треонина, особенно неустойчивы. Наиболее устойчивы к кислотному гидролизу связи, образованные карбоксильными группами лейцина, изолейцина и валина [22].

При значительных концентрациях серная кислота способствует реакциям пептидильной перегруппировки и этерификации. В результате данных процессов повышенную кислотность имеют участки волокон шерсти, в которых образовались эфиры, вследствие чего происходит неравномерная окраска шерсти, так как понижается сродство их к кислотным красителям.

Под действием растворов щелочей происходит более интенсивный и менее избирательный гидролиз кератина. Разбавленные растворы едких щелочей при кипячении очень быстро гидролитически разрушают кератин до растворимых продуктов распада и в конечном итоги до смеси аминокислот и продуктов их превращений. Одновременно происходит разрушение ряда аминокислот: цистина, аргинина, серина, треонина. Степень гидролитического разрушения кератина в значительной мере зависит от условий: природы щелочного агента, его концентрации, температуры процесса, а также состояния шерстяного волокна [26].

Чувствительность шерсти к щелочной обработке объясняется воздействием щелочи на цистиновые поперечные связи. Они разрываются по следующей схеме:

I II

СО СО со

I I н2о I

CH-CH2-S-S-CH2-CH -> CH-CH2SH+HO-S-CH2-CH I II

NH NH NH

I II

Образующаяся сульфеновая кислота неустойчива в щелочной среде и распадается с образованием альдегида и сероводорода:

R-CH-CH2-SOH->R-CH-CHO+H2S.

Эта часть серы постепенно переходит в раствор. Другая часть входит в состав сульфидгрильных групп, менеее чувствительных к щелочам по сравнению с дисульфидными. Этим объясняется прекращение потери серы при достижении определенного ее уровня.

Дисульфидная связь под действием щелочей может преобразовываться в более прочную лантиониновую связь, отличающуюся повышенной химической устойчивостью:

R-CH2-S-S-CH2-R'—>R-CH2-S-CH2-R'.

При действии восстановителей на кератин шерсти дисульфидные связи разрываются. В зависимости от применяемого восстановителя происходит их последующее присоединение по месту освободившихся валентностей различных групп. Подобные реакции используются для пластификации, повышения химической активности волокна и фиксации его в определенном деформированном состоянии. Для этого проводят проводят двухстадийную обработку. На первом этапе с помощью восстановителя добиваются разрыва цистиновых связей по схеме

н2

R-S-S-R—>RSH+HSR.

На втором этапе воссоединяют разорванные цистиновые связи с помощью растворов солей двухвалентных металлов по схеме

2RSH+XC12—>R-S-X-S-R+2HC1,

где X - двухвалентный металл, включение которого между двумя атомами позволяет воссоединить первоначально разорванную цистиновую поперечную связь при одновременном повышении ее химической устойчивости.

Воздействие окислителей приводит к ослаблению волокон шерсти. Наиболее легко подвергаются воздействию окислителей дисульфидные связи и сульфигидрильные группы кератина. Скорости реакций окисления различных аминокислотных остатков и пептидных связей зависят от многих факторов (pH, температуры, количества ионов металлов и их природы, наличия следов восстановителей) [22].

Под действием света еще при росте шерсти на животном верхушечные участки волокон теряют до 14 % серы от ее исходного содержания. Под действием света происходит окисление сульфеновой кислоты, выделяющейся при гидролитическом разрушении цистиновых связей, с образованием соединений типа R-SO2H и R-SO3H по следующей схеме:

О О2 II R-S-S-R -? R-S-S-R.

II О

Выделяющиеся дисульфиды затем распадаются при гидролизе:

О

II

R-S-S-R+H2O->R-SO3H+R-SH.

II о

В процессе переработки шерсти на различных технологических этапах используются ферментные препараты. При действии протеолитических ферментов кератинолитического характера возможно целенаправленно модифицировать внешнюю поверхность шерстяных волокон, сообщая новые эстетические и потребительские эффекты изделиям из них: мягкость, драпируемость. Грубая шерсть после такой обработки приобретает свойства тонкой мериносовой шерсти [33]. Реакции протеазы с шерстью относятся к реакциям гетерогенного типа. Ферменты инфильтровываются в макромолекулярные части волокна, разрушая эндокутикулу, не затрагивая экзокутикулу [34]. Так, например, под действием фермента Perizym LAN происходит разрушение чешуйчатого слоя, вследствие чего наблюдается утонение кутикулы и огрубение поверхности волокна. Применение ферментного препарата приводит к удалению с поверхности волокна большого количества аминокислот, содержащих серу — цистина и метионина, а также аспарагиновую кислоту. Данный вид обработки приводит к увеличению кислотности и числа гидрофильных групп на поверхности шерстяного волокна [35]. Уменьшение устойчивости кератина к действию трипсина обусловливают химические и механические воздействия.

Таким образом, можно заключить, что характеристики состава сырья в процессе первичной обработки шерсти неоднородны. Они зависят от ряда факторов: природно-климатической зоны, условий выращивания и содержания овец, времени стрижки овец и хранения шерсти. При этом для выработки конкурентоспособной шерстяной продукции необходима качественная очистка отечественной шерсти значительно засоренной трудноотделимыми растительными и минеральными примесями, а иногда поврежденной микроорганизмами. Из чего следует, что первичная обработка шерсти должна проводиться с учетом и сохранением природных свойств волокон.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >