Химический состав сырья растительного и животного происхождения

Белковые вещества

Белками называются высокомолекулярные соединения, при гидролизе которых образуется только смесь различных аминокислот. Аминокислоты служат «кирпичиками» при построении гигантских молекул различных белков.

Белковые вещества входят в состав ткани как растительного, так и животного происхождения.

В растениях содержание белков меньше, чем углеводов и других составляющих, но белки растительной ткани, являясь основой протоплазмы, играют огромную роль в функционировании растительных организмов. Кроме того, и все ферменты являются белками.

В продуктах животного происхождения белковые вещества составляют основную часть тканей, характеризуются сложным составом, разнообразны по строению, свойствам и биологическим функциям. Они могут находиться как в растворенном состоянии, так и быть включенными в плотные структуры клетки.

Строение и свойства тканей животного происхождения определяются сочетанием различных белков, что характеризует плотность, упругость и эластичность структур.

В процессе жизнедеятельности организмов белки постоянно обновляются. Пищевые белки после расщепления их до аминокислот используются для биосинтеза новых белков в организме — в этом заключается пластическая функция белков, и они не могут быть заменены никакими другими компонентами пищи.

Белки используются организмом и как источник энергии, но эта их функция не является исключительной, она может компенсироваться жирами и углеводами.

Аминокислоты. Каждая аминокислота содержит минимум четыре элемента — углерод, кислород, водород и азот. Общая формула наиболее важных аминокислот выглядит так:

где R означает любую из большого количества функциональных групп.

В простейшем случае R соответствует Н, эта аминокислота называется глицином и имеет формулу: H,NCH,COOH. В природе около 20 а-аминокислот. Формулы и обозначение некоторых наиболее важных аминокислот представлены в табл. 1.1.

Таблица 1.1

Некоторые аминокислоты, входящие в состав белков

Название

Обозначение

Формула

Аланин

Ала

Аспарагиновая

кислота

Асп

Цистеин

Цис

Глутаминовая

кислота

Глу

Глутамин

Глу

Глицин

Пли

Лсйиин

Лей

Окончание табл. 1.1

Название

Обозначение

Формула

Фенилаланин

Фен

Пролин

Про

Серин

Сер

Треонин

Тре

Тирозин

Тир

У аминокислот существуют оптические изомеры, например, для а-аминокислоты аланина существуют L- и D-формы, которые выглядят следующим образом:

В природе встречается лишь один ряд оптических изомеров «натуральных» а-аминокислот, входящих в состав белка — это L-изомеры. D-аминокислоты не вырабатываются и не потребляются животными клетками, однако входят в состав некоторых бактерий.

Молекулы аминокислот одновременно содержат две разнородные функциональные группы: кислотную (или карбоксильную) -СООН и группу, обладающую щелочными или основными свойствами, — аминогруппу —NH,. Обе эти группы находятся в ионизированном состоянии, поэтому формулу аминокислоты правильнее было бы написать в следующем виде:

Следовательно, аминокислоты относятся к группе амфотерных электролитов. Если к нейтральному раствору прибавить кислоту, то молекула окажется заряженной положительно, а если прибавить щелочь — отрицательно.

Можно сказать, что такое вещество, как водный раствор аминокислот, препятствует изменению pH раствора, поскольку способно связывать как ионы Н+, так и ионы ОН . Вещества, действующие таким образом, называются буферами, а их растворы — буферными. Благодаря способности связывать свободные ионы водорода или гидроксила, буферы регулируют pH в растворе.

Белки. Амиды, полученные синтезом двух аминокислот, называют пептидами, а амидную связь — пептидной, при этом образуется одна молекула воды. Пептидная связь образуется в том случае, когда аминогруппа одной аминокислоты реагируете карбоксильной группой второй аминокислоты, в результате чего осуществляется их связь.

Белки — это длинные цепи аминокислот, соединенные пептидными связями. Цепь из нескольких аминокислот (обычно до 10) называют олигопептидом. Если аминокислот более 10, то — полипептидом. А если цепь состоит более чем из 100 аминокислот, такую цепь называют белком.

Многие белки содержат сотни и тысячи аминокислот, их молекулярная масса достигает нескольких миллионов. Для того чтобы длинную аминокислотную цепь можно было считать белковой молекулой, необходимо, чтобы она была составлена только из L-форм молекул аминокислот.

Белки делятся на две большие группы: простые и сложные.

Простые белки (протеины) построены только из аминокислот. К ним относятся протамины, гистоны, альбумины, глобулины и некоторые другие. В состав сложных белков (протеидов) кроме белковой части входит еще небелковая (простетическая) группа[1]. Простетические группы сложных белков могут быть представлены различными химическими структурами. К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, в состав которых входят нуклеиновые кислоты, гликопротеиды, содержащие углеводы, липопротеиды, содержащие липиды, хромопротеиды, в состав которых входят пигментные группы и др. Свойства сложных белков определяются не только белковой, но и простетической частью.

Структура белковых молекул достаточно сложна. У молекул белка различают четыре уровня структурной организации, называемые первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Первичная структура белка. В природной белковой молекуле существует определенная последовательность аминокислот. Следует помнить, что даже для простых пептидов, таких например, как трипептид, состоящих из трех аминокислот можно получить шесть изомеров, отличающихся физико-химическими свойствами. В состав белковой молекулы, как было сказано ранее, входят десятки, сотни, тысячи аминокислот, которые представлены двадцатью многократно повторяющимися аминокислотами. Отсюда следует, что количество изомеров будет очень велико. Таким образом, последовательность расположения аминокислот в молекуле природного белка является единственно возможной для данного белка. Эта последовательность и называется первичной структурой.

Вторичная и третичная структура белка. Вторичную и третичную организацию белков можно рассматривать вместе, поскольку обе они определяют те способы, с помощью которых цепи складываются и удерживаются в виде определенных образований. Кроме первичной структуры белкам свойственна вторичная, а также последующая третичная и четвертичная структуры, которые определяют форму макромолекулы. Для того чтобы рассмотреть эти структуры, необходимы знания энергии химических связей, которые определяют их формирование.

Ранее нами было введено понятие пептидной связи. Это прочная ковалентная связь, разрушающаяся при ферментативном или химическом гидролизе. Следующая форма связи — дисульфидная связь. Наиболее часто эти поперечные связи или мостики образуются за счет того, что в полипептидную цепь входят звенья аминокислоты цистеина HSCH,CH(NH,)COOH. Сульфгидрильные группы (SH) цистеина обладают способностью взаимодействовать друг с другом внутри одной молекулы с образованием «дисульфидного мостика»:

Например, в рибонуклеазе, молекула которой построена из одной полипептидной цепи, присутствует 4 дисульфидных мостика; благодаря им форма молекулы белка напоминает свернувшуюся змею (рис. 1.1).

Свой вклад в образование поперечных связей вносит и так называемое «слабое взаимодействие» между атомом водорода одной цепи и атомом кислорода другой или той же самой цепи. Эти связи называются водородными.

Чисто ионное взаимодействие возникает между отрицательно и положительно заряженными ионными группами одной цепи или разных полипептидных цепей. Возможны и Ван-дер-ваальсовские силы, возникающие лишь при тесном контакте между неполярными радикалами. Таким образом, полипептидная цепь белковой молекулы не прямолинейна, а скручена в спираль, которая является примером вторичной структуры.

В зависимости от формы макромолекул белки подразделяются на фибриллярные и глобулярные. Для фибриллярных белков (к ним относятся кератин, эластин, коллаген и фиброин) характерны прямые цепи.

Схема строения молекулы рибонуклеазы

Рис. 1.1. Схема строения молекулы рибонуклеазы: одна полипептидная цепь многократно свернута; конфигурация поддерживается дисульфидными мостиками

Глобулярные белки имеют спиралеобразную конфигурацию, в которой макромолекулы многократно скручиваются в спираль, образуя шарообразные частицы неправильной формы. Глобулярная форма этих белков поддерживается за счет того, что между отдельными витками имеется множество дисульфидных и водородных связей. В сохранении формы существенную роль играют и ионные взаимодействия. Если фибриллярные белки плохо растворимы и не вступают во многие химические реакции, то глобулярные белки обычно легко растворяются в воде или участвуют в большинстве химических реакций. Глобулярными являются белки живой клетки. Это белки-ферменты, белки-гормоны и многие другие белки, играющие важную роль в функционировании клеток. Фибриллярные белки ограничиваются участием в построении клеточных стенок и заполнении пространства между клеточными стенками. Глобулярные белки подобно аминокислотам являются амфотерными и при изменении pH среды ведут себя подобно буферным растворам. Процесс, при котором вторичная и третичная структуры белка разрушаются, вызывая его необратимые превращения, называется денатурацией.

В белках встречаются главным образом сх-спирали, характеризующиеся определенным шагом, числом аминокислотных остатков в каждом витке. Удерживается спираль водородными связями.

Дисульфидные связи и некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию спирали. Таким образом, первичная структура белка влияет на его способность образовывать спираль, т. е. вторичную структуру. а-Спираль — не единственно возможная вторичная структура белка. Для кератинов, например, характерна структура складчатого слоя, а для коллагена — спирали.

Коллаген играет важную роль в формировании ряда качественных показателей мяса. На его долю приходится более '/, всего количества белков, при этом '/3 аминокислотных остатков его белковой молекулы составляет глицин, '/4 — пролин или оксипролин, которые препятствуют образованию а-спирали. Вместо обычной пептидной связи — NH—СО— пролин и оксипролин формируют связь с участием радикалов:

Данная особенность аминокислотного состава коллагена способствует возникновению специфичной для коллагена вторичной структуры (рис. 1.2).

Вторичная структура белковой молекулы

Рис. 1.2. Вторичная структура белковой молекулы: а — а-спираль; б — спираль коллагена: I — единичная полипептидная цепь тропоколла- гена, 11 — трехцепочная молекула тропоколлагена (280 нм х 1,4 нм)

Особенностями вторичной структуры белков объясняются различия в их свойствах. Например, а-спирали относительно легко разрушаются, в то время как структура коллагена исключительно устойчива к механическому воздействию и ферментативному гидролизу.

В образовании третичной структуры принимают участие связи, называемые солевыми мостиками, которые образованы кислыми функциональными группами одних и основными функциональными группами других аминокислот. Это могут быть и простые ионные взаимодействия заряженной группы одной аминокислоты с противоположно заряженной группой другой.

Четвертичная структура белка. Некоторые белки имеют кроме трехуровневой организации, еше и четвертичную структуру, которая характеризуется тем, что несколько белковых молекул объединяются в «сверхбелок». В этих комплексах каждая белковая молекула (субъединица) может быть составлена из нескольких аминокислотных цепей. Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин — красный пигмент крови млекопитающих. В этой молекуле каждая из четырех по- липептидных цепей, две а- и две (3-, удерживаются друг возле друга с помошью солевых мостиков и соединены с молекулами тема небелковыми окрашенными группами сложного белка хромопротеида. Следует отметить, что энергия связи четвертичной структуры может быть как достаточной малой, так и весьма значительной. Четвертичная структура, также как вторичная и третичная, чувствительна к воздействиям различного рода — изменению температуры или pH среды. При этих условиях меняется активность белков, скорость и направленность катализируемых ими реакций. Нарушение структуры белковых молекул приводит к денатурации белков.

  • [1] В настоящее время в терминологии разделение на протеины и протеиды считается устаревшим.
 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >