Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Химия arrow Биометаллоорганическая химия -
Биометаллоорганическая химия -

Биометаллоорганическая химия -


Предисловие1 Новая область исследований: биометаллоорганическая химия. Истоки и основные принципы1.1. Введение1.2. Металлоорганические соединения и терапия1.2.1. Отец-основатель1.2.2. Первое эффективное металлоорганическое лекарство1.2.3. Соединения мышьяка, полученные после Эрлиха1.2.4. Ртутьорганические соединения1.2.5. Современная оценка эффективности, токсичности и селективности1.3. Токсикология и окружающая среда1.4. Биоаналитические методы, основанные на особых свойствах металлоорганических комплексов1.5. Природные металлоорганические соединения и синтетические модели1.6. Металлоорганическая химия и водные растворители1.7. ЗаключениеБлагодарностиЛитература2 Ареновые комплексы рутения с противораковой активностью2.1. Введение2.2. Противораковые комплексы на основе металлов2.3. Химия ареновых комплексов рутения2.3.1. Синтез2.3.2. Структура2.3.3. Хиральность2.4. Биологическая активность2.4.1. Антибактериальная активность2.4.2. Противоопухолевая активность2.4.3. Распределение в организме и метаболизм2.5. Механизм действия2.5.1. Связывание с ДНК и входящими в их состав основаниями2.5.2. Аминокислоты и белки2.5.3. Гидратация2.6. ЗаключениеБлагодарностиЛитература3 Металлоорганические соединения для специфических биологических мишеней: развитие новых терапевтических подходов3.1. Введение3.2. Обзор предыдущих достижений3.3. Комплексы металлов - селективные модуляторы эстрогенных рецепторов (SERM)3.3.1. Неорганические комплексы платины3.3.2. Производные карборанов с эстрогенными свойствами3.3.3. Производное тамоксифена, содержащее фрагмент титаноцендихлорида3.3.4. Производные тамоксифена, содержащие фрагмент циклопентадиенил(трикарбонил)рения3.3.5. Ферроценильные производные тамоксифена (ферроцифены)3.3.6. Рутеноценильные производные тамоксифена3.3.7. SERM: выводы3.4. Алкиновые комплексы карбонила кобальта3.5. Феррохин - новое оружие в борьбе с малярией. Архетипический биометаллоорганический подход3.5.1. Проблема малярии3.5.2. Феррохин: биометаллоорганический подход3.5.3. Феррохин: выводы3.6. Другие примеры металлоорганических комплексов, испытанных на биологическую активность3.7. ЗаключениеБлагодарностиЛитература4 Радиофармацевтические препараты4.1. Что такое радиофармацевтические препараты?4.1.1. Поиск и разработка радиофармацевтических препаратов4.1.2. Металлоорганические комплексы в радиофармацевтической практике4.2. Металлоорганические аква-ионы4.3. Прототип ["Тс(ОН2)з(СО)з]+: синтез и свойства4.3.1. Координационная химия4.3.2. Металлоорганическая химия [99Тс(ОН2)з(СО)3]+ в водной среде4.4. Комбинации комплекса [99Тс(ОН2)з(СО)3]+ с векторами4.5. ПерспективыБлагодарностиЛитература5 Конъюгаты пептидов и пептидных нуклеиновых кислот с металлоорганическими комплексами: синтез и применение5.1. Введение5.2. Конъюгаты металлоорганических соединений с короткими пептидами5.2.1. Металлоорганические соединения как темплаты для введения вторичных структурных элементов в пептиды5.2.2.1. Производные 1,1' -ферроцендикарбоновой кислоты5.2.2.2. Другие производные5.2.2. Пептиды в качестве лигандов для металлоорганических соединений5.3. Конъюгаты металлоорганических соединений с природными пептидами5.3.1. Металлоорганические производные энкефалинов5.3.2. Металлоорганические производные пептидных гормонов5.3.2.1. Вещество Р и нейрокинин А5.3.2.2. Ангиотензин5.3.2.3. Брадикинин5.3.2.4 Гонадотропин-рилизинг-фактор5.3.2.5. Секретин5.3.3. Металлоорганические производные других пептидов5.3.3.1. Сигналы ядерной локализации5.3.3.2. Глутатион5.3.3.3. Ингибиторы папаина5.3.3.4. Аламетицин5.3.3.5. Другие производные5.3.4. Ферментативное разложение металлоорганических производных пептидов5.4. Конъюгаты металлоорганических соединений с ПНК5.4.1. Конъюгаты мономеров ПНК5.4.2. Конъюгаты олигомеров ПНК5.5. Применение5.5.1. Металлоорганические защитные группы для пептидного синтеза5.5.1.1. Ферроценсодержащие защитные группы5.5.1.2. Защитные группы на основе аминокарбенов5.5.2 Пептидный синтез5.5.2.1. Темплатный синтез пептидов с использованием металлоорганических соединений5.5.2.2. Четырехкомпонентная реакция Уги5.5.2.3 Сочетание ариловых эфиров в синтезе циклических пептидов с участием медиатора на основе рутения5.5.3. Метки для пептидов5.5.3.1. ВЭЖХ с электрохимическим детектированием5.5.3.2. Радиоактивные метки5.5.4. Химия комплексов «гость - хозяин» и биосенсорыБлагодарностиЛитература6 Введение меток в белки с помощью металлоорганических комплексов: стратегия и применение6.1. Введение6.2. Окислительно-восстановительные индикаторы6.2.1. Амперометрические биосенсоры6.2.1.1 Диффузионные медиаторы6.2.1.2. Электронные реле6.2.1.3 Проводники электричества6.2.2. ВЭЖХ и иммуноанализ6.2.3. Структурные исследования ферментов6.2.4. Другое применение6.3. Люминесцентные зонды6.3.1. Долгоживущие зонды6.3.2. Исследование электронного туннелирования6.4. Тяжелые металлы как зонды6.4.1. Структурный анализ белков методом РСА6.4.2. Криоэлектронная микроскопия6.4.3. Фармакологические исследования6.5. Зонды на основе карбонилов металлов для инфракрасной спектроскопии6.6. Выводы и перспективыБлагодарностиСокращения7 Металлоорганические биозонды7.1. Введение7.2. Определение терминов «биозонды» и «молекулярные биозонды»7.3. Стратегии отклика для считывания информации7.4. Металлоорганические компоненты металлоорганических биозондов: новые преимущества методов считывания, основанных на ИК-спектроскопии7.5. Селективность откликов в методах считывания, основанных на ИК-спектроскопии7.5.1. Эффекты растворителя7.5.2. Отклики на pH7.5.3. Отклики на концентрацию ионов щелочных металлов7.5.4. Отклики на л-стэкинг-взаимодействия между фрагментами органических молекул7.6. Примеры структур биозондов на основе карбонильных комплексов металлов7.7. Использование металлоорганических биозондов, связанных с белками7.8. Возможности генетики в дизайне экспериментов с биозондами7.8.1. Возможности отдаленного и локального откликов7.8.2. Функциональные и дисфункциональные зонды7.8.3. Функциональные и дисфункциональные рецепторы7.8.4. Функциональные и дисфункциональные зонды и рецепторы для исследования индукции экспрессии узелкового гена7.9. ЗаключениеБлагодарностиЛитература8 Металлоорганические комплексы в качестве трейсеров для неизотопного иммуноанализа8.1. Введение8.2. Принцип иммуноанализа8.3. Получение специфических антител8.4. Синтез металлоорганических трейсеров8.4.1. Получение трейсеров, меченных ферроценом8.4.1.1. Получение трейсеров для лидокаина8.4.1.2. Получение трейсера для теофиллина8.4.1.3. Получение трейсера для трииодтиронина8.4.1.4. Введение метки в антитела (IgG)8.4.2. Получение трейсера для дифенилгидантоина, меченного циклопентадиенип(дикарбонил)железом (Fp)8.4.3. Синтез трейсеров, меченных цимантреном (циклопентадиенил(трикарбонил)марганцем)8.4.3.1. Получение трейсеров для нортриптилина и фенобарбитала8.4.3.2 Получение трейсера для хлортолурона8.4.3.3. Получение трейсера для биотина8.4.4. Синтез дифенилгидантоина, связанного с остатком бенхротрена (бензол(трикарбонил)хрома)8.4.5. Синтез трейсеров, содержащих фрагмент алкин(гексакарбонил)дикобальта8.4.5.1 Получение трейсеров для гидрокортизона и атразина8.4.5.2. Получение трейсера для карбамазепина8.4.6. Синтез катионных трейсеров8.4.6.1. Трейсеры, меченные остатком кобальтоцена8.4.6.2. Катионные трейсеры, содержащие ферроценовый фрагмент8.4.7. Синтез трейсеров, содержащих фрагмент трикарбонилрения8.5. Примеры моно- и мультиметаллоиммуноанализов (MIA)8.5.1. Металлоиммуноанализ с использованием атомно-абсорбционной спектроскопии8.5.2. Детектирование с помощью ИК-спектроскопии с фурье-преобразованием (металлокарбонильный иммуноанализ, CMIA)8.5.2.1. Моноиммуноанализ CMIA8.5.2.2. Мультииммуноанализ CMIA8.5.2.3 Новые усовершенствования метода CMIA8.5.3. Электрохимическое детектирование8.5.3.1. Гомогвнный амперометрический иммуноанализ с ферроценом в качестве медиатора8.5.3.2. Гомогенный электрохимический иммуноанализ (квадратно-волновая вольтамперометрия)8.5.3.3. Система для проточного электрохимического иммуноанализа8.5.4. Поляризационный флуоресцентный анализ8.6. Применение металлоорганических комплексов в качестве субстратов и косубстратов для ферментного иммуноанализа8.6.1. Металлоорганические комплексы, используемые в качестве субстратов для ферментов8.6.2. Металлоорганические комплексы, используемые в качестве косубстратов для ферментов (редокс-медиаторы)8.6.2.1. Проточно-инжекционный иммуноанализ с электрохимическим детектированием8.6.2.2. Двойной ферментный иммуноанализ с амперометрическим детектированием8.6.2.3. Двойной ферментный иммуноанализ с использованием электрохимической микроскопии для детектирования8.7. ЗаключениеБлагодарностиСписок сокращенийЛитература9 Геносенсоры9.1. Введение9.2. Комплексы металлов в качестве зондов для ДНК9.2.1. Катионные комплексы металлов9.2.2. Комплексы металлов, конъюгированные с фрагментом ДНК или ДНК-связывающим лигандом9.3. Электрохимический анализ взаимодействия комплексов металлов с двухцепочечной ДНК9.5. Детектирование генов с помощью олигонуклеотидов, меченных ферроценами, в качестве комплексов металлов, конъюгированных с фрагментами ДНК9.6. ЗаключениеЛитература10 Процессы супрамолекулярного распознавания «хозяина» природными соединениями, металлоорганическими лекарственными препаратами и щелочными металлами в качестве «гостя»10.1. Введение10.2. «Хозяин»-110.2.1. Синтез, структура и устойчивость в водной среде10.2.2. Молекулярное распознавание ароматических и алифатических аминокислот10.2.3. Молекулярное распознавание замещенных ароматических карбоновых кислот10.2.4. Молекулярное распознавание ароматических и алифатических карбоновых кислот10.2.5. Обсуждение процесса молекулярного распознавания с участием «хозяина»-110.2.6. Заключения, касающиеся «хозяина»-1: нековалентные взаимодействия с различными «гостями»10.3. Новый «хозяин»-2 грзнс-[Ср*РИ-(1]1-(МЗ)-1-метилцитозин)- (M-OH)]2(OTf)210.3.1. Молекулярное распознавание ароматическими аминокислотами: водородная связь как решающий параметр распознавания10.3.2. Заключения, касающиеся молекулярного распознавания «хозяином»-210.4. Эксперименты по компьютерному докингу металлоорганических лекарственных препаратов в связывающем сайте рецепторов эстрогенов: селективные нековалентные взаимодействия с белковыми гормонами10.5. Металлоорганические ионофоры10.5.1. Структура и селективность по отношению к ионам щелочных металлов10.5.2. Специфические рецепторы для фторид-ионов10.5.3. Заключения, касающиеся металлоорганических ионофоров10.6. Общие выводы, касающиеся молекулярного распознаванияБлагодарностиЛитература11 Структура и механизм действия активных сайтов метаплоферментов11.1. Введение11.2. Медь11.2.1. Кверцетин-2,3-диоксигеназа11.2.2. Аминооксидазы11.2.3. CuZn-Зависимые супероксиддисмутазы11. 2.4. Мультимедные оксидазы11.2.4.1. Лакказы11.2.4.3. Гомеостаз меди11.3. Железо11.3.1. Цитохром с-оксидаза11.3.2. Оксигеназы11.3.3. Рибонуклеотидредуктаза11.3.4. S-Аденозилметионин. (ЗАМ)-зависимые радикальные ферменты11.4. Марганец11.4.1. Супероксиддисмутазы11.4.2. Фосфопротеинфосфатазы11.4.3. Оксалатдекарбоксилазы (пируваткарбоксилазы)11.4.4. Аргиназы11.4.5. Фотосинтетический кислород-генерирующий центр (ОЕС) фотосистемы II (PSII)11.5. Молибден и вольфрам11.5.1. Семейство ДМСО-редуктаз11.5.2. Семейство ксантиноксидоредуктаз (XOR)11.5.3. Семейство сульфитоксидаз11.5.4. Семейство альдегидферредоксиноксидоредуктаз11.5.5. СО-Дегидрогеназа (CODHMo)11.6. Никель11.6.1. СО-Дегидрогеназа11.6.2. Ацетил-коэнзим А-синтаза11.6.3. NiFe-Гидрогеназы11.7. Цинк11.7.1. Карбоангидразы (СА)11.7.2. Алкогольдегидрогеназы (ADH)11.7.3. Металло-р-лактамазы11.7.4. Щелочные фосфатазы11.7.5. Металлопептидазы11.7.6. Другие Zn-зависимые ферменты11.7.6.1. D-Аминоацилаза11.1.6.2. GPT-Циклогидролаза I11.7.6.3. Ферменты, содержащие связи Zn-S11.8. ЗаключениеЛитература11 Синтетические модели биометаплоорганических реакционных центров12.1. Введение12.2. Гидрогеназа, содержащая только железо12.2.1. Общие сведения12.2.2. Структура активного центра12.2.3. Предполагаемый механизм12.2.4. Основы химии комплексов Fe2(SR)2(CO)6, включая цианопроизводные12.2.5. Моделирование азадитиолятного кофактора12.2.6. Реакции модельных комплексов с Н212.2.7. Катализаторы получения Н212.2.8. Моделирование биядерных дитиолятных комплексов железа12.3. NiFe-Гидрогеназы12.3.1. Общие сведения12.3.2. Структура активного центра12.3.3. Предполагаемый механизм12.3.4. Модели сайта, содержащего железо12.3.5. Структурные модели биметаллического сайта12.3.6. Функциональные модели12.4. Ацетил-СоА-синтаза12.4.1. Общие сведения12.4.2. Структура активного центра12.4.3. Предполагаемый механизм12.4.4. Спектроскопические модели внутреннего Ni-сайта12.4.5. Структурные модели сайта с двумя атомами никеля12.4.6. Функциональные модели12.4.6.1. Трансметаллирование метильной группы12.4.6.2. Стадии образования тиоэфиров12.5. Анаэробная СО-дегидрогеназа12.5.1. Общие сведения12.5.2. Структура активного центра12.5.3. Предполагаемый механизм12.5.4. Функциональные исследования12.5.5. Структурные модели12.6. Аэробная СО-дегидрогеназа12.6.1. Общие сведения12.6.2. Структура активного центра и предполагаемые механизмы12.6.3. Структурные и функциональные модели12.7. Метил-коэнзим М-редуктаза12.7.1. Общие сведения12.7.2. Структура активного центра12.7.3. Предполагаемый механизм12.7.4. Структурные/функциональные модели12.8. ЗаключениеПримечаниеЛитература
 
РЕЗЮМЕ След >
 

Популярные страницы