Комплекс И: сукцинатдегидрогеназа

Пространственная структура комплекса II недавно расшифрована. Он состоит из 4 субъединиц с общей массой 140 кДа (рис. 2.18). Его субъединицы А и В простираются далеко в матрикс. Субъединица А содержит сайты связывания сукцината и FAD, субъединица В — три Ре282-центра. Субъединицы С и D встроены в ВММ. Это интегральные белки, состоящие из трех внутримембранных а-спиралей. Они содержат гем и центр связывания CoQ. Комплекс II получает электроны от сукцината и переносит их на CoQ. Расстояние в нем между FAD и сайтом связывания сукцината или между FAD и центром связывания CoQ превышает 4,0 нм, и, казалось бы, электронный транспорт на такое расстояние маловероятен. Но между ними, видимо, могут располагаться промежуточные переносчики Ре282-центры, расстояния между которыми не превышают 1,1 нм, что позволяет эффективно переносить электроны.

Предполагается, что имеющийся в этом комплексе гем не участвует в переносе электронов, но защищает комплекс от окислительного повреждения. Перенос пары электронов от комплекса II на кислород сопровождается синтезом 2 молекул АТР (Р:О = 2:1). Однако в действительности этот путь, использующий в качестве субстрата сукцинат, может производить больше АТР, чем NADH-дегидрогеназный путь, в котором получается 3 АТР, так как производительность сукцинатдегидрогеназы, ее число оборотов, выше.

Пространственная структура комплекса II (по Nelson, Сох, 2005)

Рис. 2.18. Пространственная структура комплекса II (по Nelson, Сох, 2005)

Комплекс III: цитохромы bci

Структура комплекса III также недавно расшифрована (рис. 2.19). Это димер из 2 мономеров массой по 250 кДа, каждый из которых состоит из 11 полипсптидных цепей. Сердцевину комплекса образуют 3 белка: цитохром h с двумя гемами hH и hL высоко- и низкопотенциальным (high- и low-potential, соответственно), железо-серный белок Риске с Fe2S2-центром и цитохром ct со своим гемом. Комплекс имеет два отдельных центра связывания CoQ, расположенных ближе к внутренней и наружной стороне ВММ: QN и QP, соответственно. Димерная структура существенна для работы этого комплекса. Поверхность между мономерами образует два кармана, в каждом из которых помещается Qn из одного мономера и QP из другого, и предполагается, что CoQ движется в пределах этих карманов. Комплекс цитохромов bcj может находиться в двух конформациях. В одной Ре282-центр находится близко к цитохрому q, получающему от него электроны, но далеко от сайта связывания CoQH2, поставляющего ему электроны, и от цитохрома Ь. В другой Ре232-центр перемещается от цитохрома С] к цитохрому Ь.

Структура комплекса III (цитохромы Ьс]). А — схема строения; Б — третичная структура (по Nelson, Сох, 2005)

Рис. 2.19. Структура комплекса III (цитохромы Ьс]). А — схема строения; Б — третичная структура (по Nelson, Сох, 2005)

Цитохромы и FeS-центры могут переносить одновременно только один электрон, а каждая молекула NADH отдает 2 электрона. Для синтеза одной молекулы воды необходимо сразу 4 электрона. Для согласования различий в числе переносимых электронов в электронтранспортной цепи есть коллекторы, собирающие и распределяющие электроны. Ими являются CoQ и цитохром с. Они не находятся в стехиометрическом соответствии, а образуют пулы подвижных переносчиков, в которых электроны собираются, а при необходимости распределяются между акцепторами.

Цитохром с — небольшой белок из 104-109 аминокислот (у разных организмов) с молекулярной массой около 13 кДа, адсорбированный на внешней поверхности внутренней митохондриальной мембраны. Это подвижный переносчик, мигрирующий по поверхности мембраны и переносящий электроны по одному от комплекса III к комплексу IV. Благодаря положительным зарядам на своей поверхности (19 лизинов), он электростатически притягивается к цитохромоксидазе, несущей на поверхности отрицательные заряды, что может способствовать их сближению и переносу электрона на более низкие орбитали гема цитохромоксидазы (Волькенштейн, 1978).

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >